Биохимия на волосы средней длины фото до и после отзывы: Биозавивка волос | Отзывы покупателей

фотографии до и после процедуры, отзывы

Кудрявые выпрямить, а прямые завить – это принцип многих девушек. Однако кудри зачастую освежают лицо и делают его черты более романтичными и нежными. Тем, у кого от природы волосы не завиваются, предлагают сделать биохимию волос. Фото до и после, а также особенности процесса можно узнать из нашей статьи.

Состав препаратов

Биохимическая завивка – это особый тип укладки волос. После процедуры волосы остаются волнистыми от нескольких недель до полугода. В отличие от привычной всем химической завивки, этот вариант оказывает более бережное воздействие на волосы. В состав средств для биохимии волос входят более щадящие и натуральные компоненты:

• Цистеамин. Это природный белок, который является неотъемлемой частью волоса.
• Гликолевая кислота. Это фруктовая кислота, которая останавливает щелочной процесс завивки.

Конечно, в состав входят и другие элементы. Но среди них нет привычного всем аммиака, тиогликолевой кислоты и пероксида водорода. Часто в составе можно найти и те элементы, которые используются даже для лечения волос.

О процедуре

Сам ход процедуры мало отличается от той, что делали раньше. Как и прежде, волосы тщательны моют и подсушивают полотенцем. Это позволяет избавиться от кожного сала, которое оседает на волосах и, как следствие, мешает препарату равномерно лечь на локоны.

Мастер разделяет волосы на сектора и в зависимости от желаемого результата проводит накрутку. Чтобы не было некрасивых заломов и неаккуратных прядей, все делается поэтапно и попрядно. Мастер должен следить не только, чтобы коклюшки лежали по схеме, но и за тем, чтобы они имели одинаковую толщину и натяжение. Это называют физическим воздействием.

Далее настало время нанести первый препарат. Он размягчает структуру волоса и изгибает его химически. Сейчас волосы наиболее уязвимы и нуждаются в средстве, прекращающем реакцию и обеспечивающем затвердевание локонов.

Чтобы все прошло идеально, мастер тщательно промывает нераскрученные волосы под проточной водой, избавляясь от первого средства. После того как при помощи полотенца избавляются от лишней воды, наносится второй препарат. Зачастую его необходимо вспенить, для того чтобы воздействие было максимально мягким и глубоким.

По истечении небольшого количества времени снимаются бигуди и волосы снова промывают водой. Далее их надо обработать питательными средствами. Что будет дальше, уже решают мастер с клиентом. Обычно финалом является укладка. Но та стрижка, которую делали на прямые волосы, может не подходить на яркие волны. Тогда мастер предлагает клиенту сделать другую стрижку.

Противопоказания

Часто отзывы о биохимии волос бывают негативными, из-за того что при выполнении этой процедуры не были учтены противопоказания. Среди них:

• Воспалительные процессы в организме.
• Беременность и период лактации.
• Нарушенная целостность кожи.
• Заболевания кожи головы.

Конечно, такая завивка переносится гораздо легче, чем химическая. Но при этом все противопоказания стоит учесть, чтобы не испытать разочарования.

Какие бывают локоны

До того как сделать биохимию волос, нужно тщательно проанализировать, что именно вам подойдет. Главное правило: чем крупнее лицо, тем более крупным должен быть завиток. Определите, какая у вас форма лица, и действуйте соответственно.

Существует несколько типов локонов:

• Мелкие кудряшки.
• Средний завиток.
• Крупные локоны.

Все они на разных волосах смотрятся интересно. Но не каждому будет по вкусу получившийся результат.

Крупные локоны

Особенность такой биохимии волос в том, что сделать ее может только мастер с опытом и высокой квалификацией. Чтобы завиток был достаточно упругим и долго держался, необходим точный расчет препаратов и времени выдержки. Под словом «долго» подразумевается срок в три месяца. Чем длиннее и гуще волосы, тем меньше будет держаться завивка. Подойдет такая биохимия на средние волосы с любой стрижкой и стилем как одежды, так и жизни. С крупными локонами прекрасно сочетается самые разные элементы декора для волос – от простой резинки до роскошных ободков и живых цветов.

Мелкие кудряшки

Такую завивку часто делают на короткие волосы. Исходя из желания клиента, мастер делает либо средний завиток, либо крепкий. Такие кудряшки легко разлетаются, и благодаря этому формируется новый яркий объем. Особенно он базируется в области макушки. В зависимости от того, как мастер уложит коклюшки, получится и разный эффект. Считается, что именно такие кудри наиболее сильно меняют овал лица. Очень часто именно мелкий завиток подчеркивает нежный цвет кожи. Конечно, не все украшения подойдут к такой прическе. Но ухаживать за ней не составит труда как молодым, так и тем, кто уже давно отметил совершеннолетие.

Средний завиток

Рекомендуется такая биохимия на средние волосы. Фото тех, кто уже попробовал ее на себе, доказывают правдивость этого утверждения. Те, кто раньше носил волосы одной длины, понимают, что средний завиток на этой стрижке будет смотреться неопрятно. Именно поэтому зачастую советуют сделать что-то каскадной формы. Фиксация у такой химии средняя. Поэтому не стоит надеяться, что прическа будет держаться долгое время. В среднем мастера гарантируют три месяца, но обычно укладка держится дольше. Теперь поговорим в принципе о модных тенденциях в вопросах завивки.

Для короткой стрижки

Раньше на короткие волосы делали максимально мелкие локоны. Выглядело это подобием одуванчика и не каждому подходило. Но с недавних пор мода поменялась. Как и подход к биохимии на короткие волосы. Так, сейчас в моде «кудри ангела». Это легкая завивка, которая подойдет для визуально слабых волос. Локоны выглядят нежно и мягко. Она делает черты лица более утонченными и миловидными.

На короткие волосы можно сделать кудри с эффектом мокрых волос. Такая основа под укладку идеально подойдет для занятых девушек, ведь уложить ее – это дело нескольких минут. Фото биохимии на короткие волосы – лучшее тому доказательство.

Сейчас модно делать многочисленные завитки «афро». Позволить себе такую прическу могут обладательницы пухлых губ и те, кто не боится экспериментов. Помните, что завитые волосы визуально станут значительно короче. Если вас это не пугает, то вы готовы впечатлить окружающих биозавивкой на короткие волосы!

Биохимия на длинные волосы

Чем длиннее волосы, тем сложнее на них сделать завивку, но результат стоит того. Завивка на длинных волосах позволит придать им объема и воздушности. Если волосы не отличаются густотой, можно экспериментировать с любым типом завитка. Особенно это актуально для тех, кто хочет подчеркнуть красоту своих волос. Например, можно усовершенствовать свою прическу и сделать легкий каскад.

Для густых волос не рекомендуется использование слишком мелких локонов. Это сделает голову непропорциональной и создаст эффект трапеции, которая будет поводом лишь улыбнуться, а не восхититься красотой волос.

Чтобы биозавивка выглядела прекрасно, важно учесть несколько факторов. Прежде всего, волосы должны быть здоровыми. Лучше, чтобы они не были окрашены и не знали завивки до этого момента. Более того, важен подбор хорошего мастера. Лишь специалист своего дела знает, как сделать кудри равномерными и стойкими, не нарушив здоровье волос.

Завивка на волосах средней длины

Пожалуй, это оптимальная длина для нежных и легких локонов. Такая прическа смотрится элегантно и нежно. Если волосы не тяжелые, то завитки будут начинаться от самого корня, а заканчиваться легкой и нежной волной. Делая завивку, помните, что не так важна крутость завитка, как то, в какой прическе он будет лежать. То, как выглядит биохимия на средних волосах до и после процедуры, – это лучшее доказательство данного утверждения.

Буст ап

Есть еще один интересный вариант биохимии волос. Это идеальная основа для тех, кто регулярно делает укладки, используя начес. Буст апом называют прикорневую завивку, которая выполняется по последним методикам и воздействует лишь на корни волос. Получающийся результат напоминает эффект от плойки-гофре. Раньше такую завивку делали классическим средством. Но оно оказывало негативное влияние на прикорневую зону и луковицы. Так что с появлением биохимии возможность всегда быть с поднятыми корнями стала открыта для всех.

Для чего делать завивку

Некоторые недоумевают, зачем делать биохимию волос, фото которой не всегда выглядят привлекательно, если можно просто делать себе укладки плойкой и феном. Причин, на самом деле, довольно много:

• Плойка палит волосы постоянно и гораздо сильнее, чем биохимия.
• Укладка даже при самой легкой завивке держится как минимум 6 недель.
• После завивки на укладку уходит очень мало времени.
• Можно выбрать упругость и крутость завитка.
• Роскошная прическа при любых обстоятельствах.

Особенно это приятно в свете того, что на волосы оказывается щадящее воздействие. Но не все так здорово, как может показаться.

Недостатки

В любом случае, хоть и натуральными препаратами, это воздействие на кожу. Поэтому после завивки волосы подсыхают. Это хорошо для тех, кто страдает от жирных корней. Однако те, кто сталкивается с сухостью, могут причинить коже значительный вред. Поначалу волосы будут пахнуть просто отвратительно. Особенно это досадно в свете того, что голову после процедуры нельзя мыть как минимум три дня. Да и когда вы их вымоете, волосы не перестанут «благоухать» еще как минимум две недели.

Убрать завивку можно только одним способом – состричь. Тем, кто хочет отпустить длинные волосы, эта мысль поможет трезво взвесить свое желание сделать биозавивку. Такая укладка нуждается в постоянном уходе. Прежние средства могут не подойти, поэтому помимо растрат непосредственно на саму завивку придется потратиться и на дополнительные материалы.

Правила ухода

Когда за укладкой ухаживают, даже спустя несколько недель хорошо выглядит биохимия на волосах. Фото это подтверждают. Но какие существуют правила ухода за такими локонами?

Начните с того, что пересмотрите свою косметику для волос. Все, что так или иначе подсушивает, вам больше не подходит. Если до завивки вы мыли голову шампунем и не использовали больше никаких средств, настало время для приобретения восстанавливающих масок и бальзамов. Многие отмечают положительное влияние персикового и других эфирных масел. Но помните, что долго держать средства на волосах тоже вредно. Будьте рассудительны.

Поменяйте расческу. Большинство людей пользуются классическими расческами, но если у вас сделана биохимия, нужно приобрести щетку с редкими зубьями. Первое время стоит расчесывать волосы и вовсе пальцами рук. После мытья головы не трите волосы. Это вредно в принципе, а для волос, на которых было оказано влияние химии, это и вовсе опасно. Таким образом вы можете сильно их запутать и поломать. Просто промакивайте волосы мягким полотенцем.

На фен стоит купить диффузор. Это специальная насадка, которая облегчает укладку, создающую эффект влажных волос. Сушить волосы и делать укладку нужно, наклонив голову вперед. Это позволит не заламывать корни и равномерно наносить на них укладочные средства.

Биохимическая завивка волос

Пользователи также искали:

биозавивка волос фото до и после,

биозавивка волос как ухаживать,

биозавивка волос отзывы 2019,

биозавивка волос отзывы,

биозавивка волос плюсы и минусы,

биозавивка волос сколько держится,

биозавивка волос цена,

биозавивка волос виды локонов,

волос,

биозавивка,

отзывы,

биозавивка волос отзывы,

биозавивка волос как ухаживать,

цена,

завивка,

держится,

ухаживать,

виды,

локонов,

плюсы,

минусы,

фото,

после,

Биохимическая,

сколько,

биозавивка волос цена,

Биохимическая завивка волос,

биозавивка волос сколько держится,

биозавивка волос отзывы 2019,

биозавивка волос виды локонов,

биозавивка волос плюсы и минусы,

биозавивка волос фото до и после,

биохимическая завивка волос,

причёски. биохимическая завивка волос,

Биозавивка волос — отзывы. Отрицательные, нейтральные и положительные отзывы

Положительный отзыв

Существует много видов хим завивки

Виды химической завивки волос

Завивка на кислотной основе. Она подходит для всех типов волос и обеспечивает стойкую фиксацию. Но её главный минус – оказывает на волосы сильное воздействие.

Щелочная завивка. Этот вид воздействует на волосы мягче, локонам придает естественный вид. Её минусы – держится не более 3-х месяцев и подходит не для всех типов волос.

Нейтральная завивка. Этот вид завивки pH-нейтрален, следовательно воздействует на волосы мягко. Независимо от степени повреждения волоса на всех участках волос воздействует одинаково хорошо. Подходит для всех типов волос.

Аминокислотная завивка. В составе содержатся протеины и аминокислоты, которые во время процедуры проникают внутрь волос, помогая им скорее восстановиться.

Химическая завивка с использованием тиоглюколиевой кислоты на кислотной основе. Имеет нейтральное значение pH и к сильному набуханию волос не приводит. Этот вид завивки непрочен – уже через полтора месяца локоны теряют свою роскошь. Завивка не подходит для прямых и гладких волос.

Химические завивки отличаются и по способам накручивания.

Химическая завивка «на косичку»

Подходит для волос длиной до плеч и ниже. Концы прядей, заплетенных в тугие мелкие косички, закручиваются на коклюшки, затем производится обработка химическим составом.

Химическая завивка «на шпильку»

Подходит для волос длиной до плеч. На шпильку из неметаллического материала накручиваются пряди волос.

Химическая завивка с подкручиванием

Часть пряди накручивается на одну коклюшку, затем подкручивается еще одна коклюшка, в результате чего завитки получаются различной крупности.

«Детская» химическая завивка

Для исключения влияния состава на кожу головы, одевается полиэтиленовая шапочка с отверстиями, через которые вытягиваются пряди.

Химическая завивка «Близнец»

Подходит для волос до плеч и ниже. Одна половина пряди при этом способе имеет завитки в форме вертикальных локонов. Вторая половина – в форме горизонтальных локонов.

Прикорневая химическая завивка

Выполняется для создания пышности у корней на часть пряди, прилегающей к коже головы. Также применяется, если волосы, ранее подвергавшиеся химической завивке, отросли, для получения завитков у корней волос.

Американская химия

Завивка предпочтительна для волос средней длины. Представляет собой напоминающий по виду спираль жесткий завиток. Волосы накручиваются на специальные бигуди «Оливия Гарден» — локоны получаются большими и красивыми. Такой вид завивки является самым популярным и востребованным в мире.

Шелковая волна

Подходит для волос средней длины и чуть ниже средней. Особенность данного типа в эффекте шелковистых волос. Завиток получается средней жесткости. В состав химического препарата входят протеины шелка, нормализующие состояние волос – отсюда и название завивки.

Французская пузырьковая химия

Завивка, как для женщин, так и для мужчин, представляющая собой придающие волосам объем мелкие завитки. Химический состав от фирмы «L’Oreal» отличается нетрадиционным способом нанесения. Данный препарат взбивают компрессором, в результате чего образуется пена, которую наносят на волосы. На волосах пена держится минут двадцать, постепенно оседая. Таким образом, сохраняется определенный температурный режим, обуславливающий качество химии. А за счет взбивания компрессором на волосы наносится обогащенный кислородом состав.

Французская химия позволяет разрешить проблему жирных волос. В пузырьках состава находится кислород, подсушивающий волосы и приводящий их в нормальное состояние.

Вертикальная химия

Предназначена эта завивка только для длинных волос. Этот способ накручивания даёт эффект мокрых волос при использовании геля. Завиток получается максимально жестким, образующимся с помощью вертикальных бигудей. Для этой завивки предпочтительны препараты фирм «Wella» и «Shwarzkopf».

Биозавивка (щадящая завивка)

Основной действующий компонент биозавивки – это биологический белок цисцин, который аналогичен по составу цисцину, входящему в состав волоса человека. В результате биозавивки волосы наполняются белком, улучшают свою структуру и внешний вид, укрепляются. Биозавивке можно подвергать волосы в любом состоянии – и поврежденные, и мелированные, и окрашенные. Держится биозавивка в среднем три месяца.

Опыт биозавивки. Мой поиск упругих локонов | Отзывы покупателей

Природа наградила меня волнистыми волосами. Но я, как персонаж анекдота, вьющиеся распрямляю, прямые накручиваю..

Зимой я увидела фото сумасшедше красивых локонов и поняла…Мне срочно это надо!

Скажу честно, пару дней я все же пролистывала интернет на тему биозавивок. Но реальных отзывов было мало. «Упругие локоны» стояли перед глазами и я записалась на консультацию.

Рисковать волосами я не люблю, тч пошла сразу к топ-мастеру в салон, который специализируется именно на биозавивках! Мастер осмотрела мои волосы, сказала, что как раз упругий завиток отлично ляжет на вьющиеся волосы и все будет прекрасно))

Сказано- сделано.

Вот примерно то, о чем я мечтала и то, что мне обещали))

Для защиты волос были добавлены укрепляющие комплексы, тч по словам мастера «ни один волос не пострадает». Да и в состав биозавивки входили специальные компоненты по уходу.

Накрутили меня на средние бигуди и я больше часа ждала чуда))

Сказать, что я оказалась не в восторге, не сказать ничего…

Эффект был похож на «советскую» химию… с таким же успехом можно было дома на бигуди накрутиться. Ну да ладно, через пару дней после мытья головы все должно было стать как надо. Но не стало!

То есть эффект конечно был, и волна держалась чуть дольше, но ни о каких упругих локонах речи не шло. Если локон был необходим, значит снова в ход шли плойки и укладочные средства((

Единственный плюс пары месяцев после биозавивки был в том, что голова чуть дольше оставалась чистой.

Однако сейчас, спустя 7 месяцев, я решила написать этот пост, чтобы немного остудить желание других делать биозавивки.

После процедуры мастер предупредила, что надо выбирать шампуни с силиконами, активно использовать кондиционеры и сыворотки для кончиков. Все это я активно и использовала, да вот только качество волос сейчас просто ужасное.

Вот фото моих волос до биозавивки

Натуральные немного вьющиеся волосы. Особого ухода никогда не требовали

Во-первых, волосы стали превращаться в пук соломы, который невозможно расчесать. Для меня это шок, поскольку с подобным я раньше не сталкивалась.

Во-вторых, отрастающие волосы полностью лишены объема и биозавивка осветлила мои волосы на несколько тонов. Теперь разница в цвете волос очень заметна, а волосы я не крашу!

В-третьих, я начала замечать, что волосы начали активно выпадать и ломаться. Нижние сантиметров 10-15 расслаиваются и ужасно сухие на ощупь, несмотря на масла и сыворотки.

Из ухода у меня сейчас: шампуни и кондиционеры от Tresemmė, аргановое и репейное масла, несмываемый уход от Глискур, Dove, любимые белорусские сыворотки и спреи. Плюс 2-3 раза в месяц маски для волос. Ну и витаминные комплексы.

Из профа пробовала Nioxin, Wella Prof, Maroccanoil. Эффекта тоже не было, тч зачем платить больше.

Фото с биозавивкой, сделанные в течение 5-6 месяцев. «Уши спаниеля», а не локоны Фото последнего месяца. На верхем левом фото: так выглядят волосы к концу дня, если вымыла их утром. Полное отсутствие объема и ощущение грязной головы((Ну и то, что имею сейчас, спустя 7 месяцев. Спутанные волосы, секущиеся концы, странная рыжина

Стоимость биозавивки мне обошлась в 13000р + 2000 за дополнительный уход.

Спасибо, что дочитали до конца и надеюсь, что была полезна!

Биозавивка волос с челкой фото до и после на средние волосы

Главная » Разное » Биозавивка волос с челкой фото до и после на средние волосы

фото до и после на средние волосы

Надоели прямые, лишенные густоты волосы? Мечтаешь о пышных локонах или маленьких завитушках на длительный срок с минимальным вредом для локонов? Никогда не слышала о биозавивке или не решалась сделать? Читай нашу статью на тему “Биозавивка волос. Фото “До” и “После” на средние волосы”. Она познакомит с процедурой, а реальные отзывы помогут принять решение.

Что такое биозавивка?

Биозавивка – это безопасная для волос процедура накручивания кудрей. В биозавивке не используется вредный для волос аммиак и тиогликолевые кислоты, разрушающие структуру волос. Преимущество в использовании только натуральных компонентов, идентичных цистеину – биологический белок идентичный человеческому. Воспользоваться процедурой можно на любых волосах (окрашенных или поврежденных), но преимущество отдается натуральным. Держится биозавивка до 6 месяцев, локоны остаются блестящими, прочными и здоровыми.  

гель для волос Got2b

15 фото “До” и “После”

ChocoLatte Протеин-гель для волос

Реальные отзывы

Трижды отговаривали не делать биозавивку, чтобы не повредить свои волосы. Да процедура является безопасной, но вы же понимаете, вред все равно будет. Все же сделала на длинные волосы. Первый месяц волосы хорошо смотрелись, дальше начали тяжелеть. Приняла решение – обрезать. Мастер говорила, что кудри должны подпрыгнуть. Не обманула. Довольна. Волосы практически не повредились. Пару масок и проблем нет. Рекомендую процедуру, результат шикарный. Не разу не пожалела. Несомненно пойду еще делать, но уже на короткие волосы.

Начиталась отзывов, приняла решение сделать процедуру. Пришла в салон, переживала, как все пройдет. Помыли голову очищающим шампунем, высушили волосы полотенцем. Начался процесс, от средства доносился неприятный запах. Просидела 20 минут, пошли смывать. Нанесли фиксатор, запах был ужасный. Просидела 10 минут. Стали смывать состав, нанесли маску, аромат от нее был приятный. Сняли маску, волосы закутали в полотенце. По окончании процедуры волосы стали завитками. Высушили феном с насадкой диффузор. Мастер дала пару советов по ухаживанию: не мыть и не расчесывать ближайшие 48 часов. Процедура длилась два часа. Ушла довольная. На утро проснулась – волосы чистые, объемные, кудри не деформировались. Локоны грязниться стали реже. Мыла раз в 4 дня. Все было хорошо первый месяц. Через 31 день появился неприятный запах от волос, как от грязных носков. Запах не убирался 2 месяца. Исчез. Изменилась структура волос, локоны стали ломкие и сухие. Никакие маски не помогали. Приняла решение подстричь немного волосы. Результата не было. Приняла повторное решение, далось оно мне очень сложно. Обрезать все завитушки. Прическа была боб-каре, сзади волос практически не было (около 2 см). Данную процедуру не рекомендую. Результат только месяц.

От природы у меня волосы тонкие, жирные. Всегда мечтала о ухоженных волосах. Как-то раз выиграла бесплатно процедуру биозавивки шевелюры. Обрадовалась, мечтала об этом давно, искала мастеров с отзывами и настоящими фото, не из интернета. Делали завивку на материалах Emmebi (Италия). Мастер предупредил, что будет держаться недолго. По времени зависит все размеров кудрей. Волосы у меня тонкие, выбрала самые маленькие кудри. Процедура длилась 4 часа. Через 3 недели после процедуры кудри немного распустились. Сейчас с момента завивки прошло 5 месяцев. Волосы перестали жирниться, локоны держатся, волосы объемные, блестящие, ухоженные. Рекомендую ли я процедуру? Да, если у вас волосы жирнятся. Отличное решение. Поскольку завивка сушит волосы, для жирных локонов это только плюс. Обладательницам сухих и пересушенных волос советую отказаться от процедуры.

Kerastase спрей-гель Matérialiste

Сделала процедуру. Стало ужасно сушить волосы. Долго восстанавливала волосы разными масками. После процедуры сразу стоит начинать лечить волосы. Лучше отказаться от утюжков, фена. Девушкам с очень сухими волосами не советую.

Долго решалась на биозавивку. Процедура долгая, эффект поразил. Кудряшки выглядели естественно. Запах химии держался довольно долго. Завивка держалась полгода, потом постепенно волосы начали распрямляться, граница перехода отросших прямых локонов к волнистым была незаметна. После процедуры через 2-3 недели нужно прийти к мастеру для оценки ситуации с волосами и подстричь 2-3 см кончиков. Рекомендую.

Волосы от природы довольно хорошие, не тонкие, объём никогда не требовался. Результат после процедуры порадовал меня и семью. Через 3 дня помыла голову. Локоны никуда не делись. Сушу волосы естественным путем, редко пользуюсь феном. Если вас уверяют, что волосы не будут повреждены – не верьте, будут. Сухость на кончиках обеспечена. Мастер посоветовала после месяца обрезать их. Волосы стали выглядеть здорово и сияюще. Биозавивка экономит время. Процедуру рекомендую. Красиво необычно и модно.

У меня волосы тонкие, не густые, прямые и без объема. Решила попробовать процедуру. Сделать биозавивку раз в пол года не вреднее, чем несколько раз в неделю пользоваться плойкой. Процедура длилась 7 часов (с укрепляющими процедурами) на среднюю длину волос. Делали завивку на вертикальные кудряшки, чтобы волосы не были кудрявыми, а были волнистыми. После первого мытья (через 3 дня после завивки) мои волосы стали очень сухими, через неделю волосы стали нормальными. Процедура понравилась, советую.

Средние цены в Москве и по регионам

Крупные локоны

Простые и легкие локоны или кудри как у суперзвезды – они способны придать достойный вид любому образу. Подобное оформление прически подходит для коротких волос или обладательницам роскошной гривы до пояса. Мы советуем использовать протеиновые смеси средней фиксации. Ниже представлены лучшие фото из этой категории.

Londa Professional Men гель для волос Solidify It

Средние локоны

Средние мягкие локоны красиво смотрятся как на девушках со средней длиной волос, так и на обладательницах длинной красивой шевелюры.

L’Oreal Professionnel Tecni.Art гель-крем Liss Control

Тонкие локоны

Тонкие локоны красиво смотрятся на любой длине локонов. Надо помнить, чтобы локоны после биозавивки держались лучше и выглядели естественно и ухоженными, пользоваться надо специальными мягкими (безсульфатными) шампунями. Мы собрались для вас лучшие фотографии из данной категорией при правильном уходе.

Kapous Professional гель для волос сильной фиксации Gel Strong

16 вариантов для вашего образа

Виды биозавивки

Выделяют следующие разновидности салонной долговременной укладки:

• 🌿при классической завивке не предусмотрена добавка дополнительных компонентов;
• 🌿в процессе витаминной завивки используются шелковые волокна, масла, витамины, вещество бета-кератин;
• 🌿если делается японская завивка, то в составе средств обязательно присутствуют коллаген и липиды;
• 🌿завивка по технологии «MOSSA» насыщает волосы экстрактом бамбука;
• 🌿в салонах также практикуют «шелковую волну», где для смягчения и увлажнения волос добавлены протеины шелка;
• 🌿наверняка, многим знакомо определение «карвинг», эта процедура также считается подвидом биологической завивки и дарит волосам выраженный объем.

Биозавивка: крупными локонами на каштановые волосы средней длиныБиозавивка: крупными локонами на осветленные волосы средней длиныБиозавивка: крупная на обесцвеченные волосы средней длиныБиозавивка: крупными локонами на светло-русые волосы средней длины

Как делают биозавивку?

Ниже перечислены манипуляции парикмахера, делающего биозавивку:

• 🌿вначале мастер моет волосы, применяя специальный очищающий шампунь;
• 🌿после мытья делается легкое подсушивание;
• 🌿прядки отделяются по одной и накручиваются на бигуди;
• 🌿обработав зафиксированные локоны специальным составом, парикмахер засекает нужное количество времени, оно подбирается строго индивидуально;
• 🌿по истечении этого отрезка времени волосы снова промываются;
• 🌿накладывается фиксирующий состав и средство, восстанавливающее структуру волос;
• 🌿в финале делается укладка, в общей сложности на все действия тратится около 2 часов.

Достоинства биозавивки

Поклонницам безопасной долговременной укладки хорошо известны основные преимущества этой процедуры для волос. Современная профессиональная биозавивка:

• 🌿удерживает локоны волнами до полугода, иногда эффект сохраняется дольше;
• 🌿практически безвредна и существенно выигрывает на фоне применения химии;
• 🌿взамен опасных веществ включает активный компонент цистин, представляющий собой биологический вид белка, близкий к тому, что входит в состав волос;
• 🌿дает результат, действительно радующий глаз, это красивые блестящие локоны;
• 🌿хорошо ложится на любой тип волос, допустимо применение для окрашенных, осветленных или имеющих истощенную структуру волос;
• 🌿в отличии от химических процедур, не вызывает искажение первоначального цвета;
• 🌿может быть выполнена таким образом, что на волосах не будет волн и завитков, а у корней создастся естественный объем;
• 🌿заставляет обработанные волосы собираться в локоны красивой формы и отлично держаться, немаловажно, что при этом присутствует мягкость волос;
• 🌿позволяет при надобности вытянуть завитые волосы посредством утюжка, кудри возвращаются после водных процедур;
• 🌿планомерно раскручивается, что не дает значительной разницы с отрастающими волосами;
• 🌿после исчезновения кудрей не подразумевает обязательного подстригания ранее обработанных волос, чего нельзя сказать о химической завивке.

Биозавивка: средними локонами на осветленные волосы средней длиныБиозавивка: средними локонами в сочетании с прямой челкойБиозавивка: средние локоны на волосах шоколадного цветаБиозавивка: средними локонами на стрижки средней длины с челкойБиозавивка: средние локоны подходят для волос средней длиныБиозавивка: средние локоны придают объем волосам средней длины

Волосы после биозавивки

🌾В первое время🌾

Женская внешность приобретает привлекательность и естественность, если правильно сделана биозавивка на средние волосы. Фото лучших работ представлены на этой страничке для примера. Чтобы прическа выглядела так же совершенно, следует в течение 48 часов после проделанной завивки воздержаться от водных процедур и воздействия фена.

🌾При мытье головы🌾

Для мытья не подходят обычные шампуни. Не стоит жалеть средств на приобретение специальных шампуней, гелей, бальзамов, спреев, предназначенных для ухода за волосами с кудрявой структурой. Если воспользоваться неподходящей косметической продукцией, то есть риск порчи внешнего вида прически.

🌾При расчесывании🌾

Чтобы безопасно расчесать полосы, понадобится не обычная массажная расческа, а гребень, оснащенный редкими зубчиками.

🌾Как сушить волосы?🌾

Придется проделывать сушку только естественным путем, невредно лишь нежное протирание полотенцем. Конечно, допустимо использовать фен или другие нагревающие волосы приборы, но стоит делать это крайне редко.

🌾Универсальная укладка🌾

Создать завидную прическу поможет диффузор, при работе с которым основная масса волос не прогревается горячим воздухом. Пользование такой насадкой для фена удобно, так как помогает быстро и безопасно подсушить волосы. На готовую прическу можно наносить любой лак.

🌾Окрашивание волос🌾

Волосам необходимо время для восстановления, поэтому придется на определенное время оставить их в покое. Можно будет производить окрашивание только после ожидания 3-4 недели с момента биозавивки.

🌾Поддержание здоровья волос🌾

Укладка еле заметными волнами или выраженными кольцами – любая прическа будет выглядеть великолепно только при действительно здоровых волосах. Полезно раз в неделю устраивать лечебные сеансы для волос, применяя домашние маски на основе природных ингредиентов. Можно пройти лечебные процедуры в салоне, где существуют предложения в разных ценовых категориях.
Биозавивка: мелкие локоны идеальны для средних волос

Биозавивка: мелкие локоны подходят для коротких и средних стрижекБиозавивка: мелкими локонами на осветленные волосы средней длиныБиозавивка: мелкие кудри украшают темные волосы средней длиныБиозавивка: мелкие кудри на волосах средней длины с асимметричной укладкой

Сегодня мастера работают с волосами любой длины, но наиболее востребована биозавивка на средние волосы. Фото, иллюстрирующие данную статью, наглядно показывают результат труда парикмахеров – объемные прически с естественно лежащими локонами.

Если Вам понравилась статья, сохраните к себе и поделитесь с друзьями!

30 фотографий показывают, как люди выглядят до и после трансформации волос

Если у вас когда-либо были длинные волосы или вы не меняли прическу в жаркую минуту, вы можете согласиться с тем, что это может стать защитным одеялом, так что это часто очень сложно сделать этот шаг и немного оживить вещи. С другой стороны, как только вы это сделаете, это может сразу повысить уверенность в себе. Вероятно, это основная причина, по которой люди склонны экспериментировать со своими волосами после серьезных изменений в жизни.

Смена прически может поднять вашу внешность на новый уровень, но это должно быть сделано профессионалом — иначе все может пойти не так.Подумайте обо всех неудачных карантинных волосах, которые мы видели или даже испытали за последние несколько месяцев безумия. Если вы их пропустили, ознакомьтесь с некоторыми из самых нелепых и веселых неудач здесь и здесь. Тщательно подобранная прическа и цвет могут дополнить ваш тон кожи, форму лица и подчеркнуть ваши лучшие черты. Художники, которых вы здесь увидите, определенно знают, что делают.

Прокрутите вниз, чтобы увидеть некоторые из лучших преобразований, выполненных самыми талантливыми парикмахерами мира. Некоторые из «до» и «после» могут поразить вас ― удивительно, как правильная прическа может полностью изменить внешний вид человека! И не стесняйтесь использовать один взгляд как источник вдохновения в следующий раз, когда пойдете в салон!

Подробнее: Instagram | Instagram | один выстрел.behindthechair.com | Facebook | twitter.com | youtube.com

Эти удивительные преобразования представлены вам на церемонии вручения награды #ONESHOT Hair Awards, проводимой Behind The Chair — крупнейшим в мире сообществом профессионалов салонов, которые исследуют возможности обучения и черпают вдохновение. Всего за 5 лет на ежегодный конкурс было подано более 1 000 000 работ в различных категориях. Есть две общие категории, в которых стилисты могут подавать заявки: «Big Shot» для фотографий, снятых в профессиональной студии, и «Hot Shot», где отмечаются настоящие и необработанные прически, сделанные за стулом.Чтобы донести его до Земли, в этом посте мы составили список необработанных фотографий победителей и финалистов конкурса за разные годы до и после. Эти трансформации демонстрируют самые модные прически и цветовые тенденции, которые мастера-парикмахеры мастерски переносят на волосы клиентов.

Многие из нас мечтают об идеальной прическе, которая вскружит голову, и это видно. У конкурса 118 тысяч подписчиков в Instagram, а у Behind The Chair — 1,7 миллиона. Хотя не все достаточно храбры, чтобы делать резкие стрижки и яркие цвета, эти аккаунты каждый день выбрасывают так много контента, что каждый может найти то, что ему нравится и подходит для повседневной жизни.Или, может быть, даже вдохновить вас выйти из зоны комфорта и попробовать что-то нестандартное? В любом случае, если мы сможем извлечь один урок из награды #ONESHOT, это определенно будет заключаться в том, чтобы отложить кухонные ножницы, когда вы испытываете соблазн отрезать свои тяжелые локоны, и искать профессионала, который позаботится о вас.

Новая прическа — это не только эстетика, но и нечто большее — способ обрести любовь к себе и необходимую уверенность. Поэкспериментируйте с волосами, чтобы выразить себя, и на самом деле это может быть очень весело.Но самое главное — он отрастает! Вот почему мы любим делиться вдохновляющими фотографиями преображения волос до и после. Найдите больше постов с эпическими изменениями прически, которые вы должны посмотреть здесь, здесь, здесь и здесь.

.

лучших причесок средней длины для женщин в 2020 году

Прически средней длины — популярный выбор в 2020 году из-за универсальности длины. Волосы средней длины колеблются от середины шеи до плеч. Это дает множество вариантов укладки, например, укладывание волос слоями, волнами, косами, хвостиками или завитками. По этому официальному случаю вы все равно можете сделать красивую прическу. Ниже вы найдете фотографии лучших образов для волос до плеч, которые станут источником вдохновения для ваших следующих творений.

Универсальность волос средней длины

Волосы средней длины — это универсальность и широкий выбор стилей для женщин всех типов волос, включая тонкие и густые волосы, и женщин всех возрастов. Волосы средней длины также более лестны, потому что они не слишком короткие и не слишком длинные, и женщины с разными чертами лица найдут много симпатичных вариантов для такой длины. Это может быть много бобов, длинных бобов, косичек, беспорядочные слои, прямые пряди и кудри. При такой длине волос также доступны варианты укладки, которые легче поддерживать, чем на более длинных волосах.Очаровательные прически, заплетенные в косички хвостики и окраска в стиле омбре идеально подходят для волос средней длины. Некоторые техники, которые могут не подойти для более коротких стрижек, таких как пикси или более длинные волосы, подходят для стрижки до плеч.

.

результатов трансплантации волос до и после

убедительно трансплантации волос до и после фотографии с естественными и эстетически приятными результатами являются эталоном для окончательных суждений о совершенстве и успехе трансплантации волос. Следуя приведенным ниже результатам пересадки волос, клиника Hairline Clinic хочет представить некоторые результаты пациентам, жизнь которых резко изменилась к лучшему после посещения нашей клиники. Ознакомьтесь с методами, предлагаемыми в нашей клинике в Анкаре, и убедитесь в том, что вы можете придать своему внешнему виду больше силы.

Результаты трансплантации волос

Любой опубликованный результат трансплантации волос следует рассматривать индивидуально в соответствии с предварительными условиями, такими как тип волос, структура и исходное состояние пациента. Мы также хотим, чтобы наши пациенты помнили, что выпадение волос может быть продолжающимся процессом, который иногда временно останавливается и агрессивно продолжается позже. Волосы, которые все еще покрывают кожу головы, могут выпасть через несколько лет в зависимости от генетической предрасположенности каждого пациента.

Это может привести к снижению густоты, поскольку только пересаженные волосы будут расти вечно. Окончательная трансплантация волос до и после трансплантации должна быть продемонстрирована через 10-12 месяцев после трансплантации. Каждый из наших врачей стремится неизменно добиваться лучших результатов по пересадке волос при каждой пересадке волос. Клиника Hairline в Анкаре — одна из лучших клиник по восстановлению волос во всем мире, которая регулярно выполняет пересадку волос и предоставляет лучшие условия для иностранных пациентов.

Некоторые из представленных изображений до и после трансплантации волос отражают только часть процесса роста, поскольку результаты успешного восстановления волос часто можно увидеть на более ранних стадиях. Некоторые пациенты являются хорошими кандидатами и демонстрируют прекрасные перспективы того, что можно ожидать через 10-12 месяцев. Вот почему вы также найдете в нашей галерее некоторые изображения пациентов, которые все еще находятся в процессе роста.

.

Длина искусственных ногтей. — БИОЗАВИВКА ВОЛОС КИЕВ|БИОЗАВИВКА ОТЗЫВЫ|ЦЕНА|МОССА

Длина искусственных ногтей.

Между
мастером и клиентом часто возникает вопрос, связанный с выбором длины
искусственных ногтей. Клиент, у которого раньше не было длинных ногтей,
хочет нарастить сразу длинные ногти и мастер чаще всего отговаривает
своего клиента. Почему, спросите Вы, ведь человек пришел именно за
длиной? Давайте разберемся.

Если,
например, у клиента никогда не было не только длинных ногтей, но даже
ногтей средней длины (в случае обкусанных), то ему надо время для того,
чтобы привыкнуть жить с ними. Как говорится: «Нужно научиться носить
их». С ногтями даже средней длины поначалу трудно открыть кошелек,
набрать номер на телефоне, застегнуть пуговицы или завязать шнурки. 
Когда свои ногти не были длинными, то, наращивая ногти небольшой длины,
мы с каждым днем привыкаем к их  росту, и  вот уже после 1 — 2 — 3
коррекции вам мастер даже не предложит уменьшить длину до
первоначальной, да и вы сами вряд ли захотите.

Надо
также помнить, что если вы носите искусственные ногти уже давно или вы
привыкли ходить со своими длинным ногтями, длина свободного края
искусственных ногтей не должна превышать длины ногтевой пластины. Если
длина свободного края будет превышать длину ногтевой пластины, то такой
ноготь не будет прочным, так как сработает эффект рычага, в котором одно
плечо гораздо длиннее другого. Даже при незначительном смещении
длинного плеча короткое тоже стремится изменить свое положение. И
получается, что ноготь ломается, в лучшем случае ломается только
свободный край, а в худшем искусственный ноготь вместе с натуральным.

Какова
же оптимальная длина искусственных ногтей? Чем длиннее ногтевая
пластина натурального ногтя, тем длиннее свободный край искусственного
покрытия. Прекрасный результат получается при соотношении: свободный
край составляет 2/3 длины ногтевой пластины, в крайнем случае — 1:1.

Биохимическая завивка волос Что это такое. Энциклопедия

Пользователи также искали:

биозавивка волос фото до и после,

биозавивка волос как ухаживать,

биозавивка волос отзывы 2019,

биозавивка волос отзывы,

биозавивка волос плюсы и минусы,

биозавивка волос сколько держится,

биозавивка волос цена,

биозавивка волос виды локонов,

волос,

биозавивка,

отзывы,

биозавивка волос отзывы,

биозавивка волос как ухаживать,

цена,

завивка,

держится,

ухаживать,

виды,

локонов,

плюсы,

минусы,

фото,

после,

Биохимическая,

сколько,

биозавивка волос цена,

Биохимическая завивка волос,

биозавивка волос сколько держится,

биозавивка волос отзывы 2019,

биозавивка волос виды локонов,

биозавивка волос плюсы и минусы,

биозавивка волос фото до и после,

биохимическая завивка волос,

причёски. биохимическая завивка волос,

Структура волос людей

, , и

Fei-Chi Yang

Департамент физики и астрономии, Университет Макмастера, Гамильтон, Онтарио, Канада

Yuchen Zhang

Департамент физики и астрономии , Университет Макмастера, Гамильтон, Онтарио, Канада

Maikel C. Rheinstädter

Департамент физики и астрономии, Университет Макмастера, Гамильтон, Онтарио, Канада

Академический редактор: Микко Карттунен

Департамент физики и астрономии, Университет Макмастера, Гамильтон , Онтарио, Канада

Автор, ответственный за переписку.

Поступило 7 августа 2014 г .; Принято. 22 сентября 2014 г..

Это статья в открытом доступе, распространяемая в соответствии с условиями лицензии Creative Commons Attribution License, которая разрешает неограниченное использование, распространение, воспроизведение и адаптацию на любом носителе и для любых целей при условии правильной ссылки на нее. Для указания авторства необходимо процитировать первоначального автора (ов), заголовок, источник публикации (PeerJ) и либо DOI, либо URL-адрес статьи. Эта статья цитируется другими статьями в PMC.

Дополнительные материалы

Дополнительная информация 1: Двумерные рентгеновские данные всех 12 субъектов Двумерные рентгеновские данные всех 12 субъектов, исследованных в этом исследовании.Данные представлены в виде двухмерных матриц в формате Matlab («subject1.mat»). Файл «PeerJ_load_data.m» представляет собой макрос Matlab для загрузки и визуализации двухмерных наборов данных.

DOI: 10.7717 / peerj.619 / supp-1

Abstract

Волосы — это нитчатый биоматериал, состоящий в основном из белков, в частности кератина. Структура человеческого волоса хорошо известна: мозговое вещество представляет собой свободно упакованную, неупорядоченную область около центра волоса, окруженную коркой , которая содержит большую часть массы волокон, в основном состоящих из белков кератина и структурных липиды. Кора головного мозга окружена кутикулой , слоем мертвых перекрывающихся клеток, образующих защитный слой вокруг волос. Соответствующие структуры широко изучались с использованием множества различных методов, таких как световой, электронный и атомно-силовой микроскопы, а также дифракция рентгеновских лучей. Нас интересовал вопрос, насколько молекулярная структура волос отличается от человека к человеку, между мужскими и женскими волосами, волосами разного внешнего вида, такими как цвет и волнистость.Мы включили в исследование волосы родителей и детей, однояйцевых и разнояйцевых близнецов, чтобы увидеть, будут ли генетически похожие волосы иметь сходные структурные особенности.

Молекулярная структура образцов волос была изучена с помощью дифракции рентгеновских лучей высокого разрешения, которая охватывает масштабы длины от молекул до организации вторичных структур. Сигналы из-за фазы спиральной спирали α -спиральных кератиновых белков, промежуточных кератиновых филаментов в коре головного мозга и от липидных слоев в комплексе клеточных мембран наблюдались в образцах всех индивидуумов с очень небольшими отклонениями.Несмотря на относительно небольшое количество людей (12), включенных в это исследование, некоторые выводы можно сделать. Хотя общие черты наблюдались у всех индивидуумов, а соответствующие молекулярные структуры были почти идентичными, в некоторых образцах наблюдались дополнительные сигналы, которые относились к разным типам липидов в комплексе клеточных мембран. Генетика, кажется, играет роль в этой композиции, поскольку идентичные образцы наблюдались в волосах от отца и дочери и однояйцевых близнецов, но не для разнояйцевых близнецов.Идентификация и характеристика этих особенностей — важный шаг на пути к обнаружению аномалий в молекулярной структуре волос в качестве потенциального диагностического инструмента для определенных заболеваний.

Ключевые слова: Человеческий волос, молекулярная структура, дифракция рентгеновских лучей, кератин, промежуточная нить, белки спиральной спирали, альфа-спираль, комплекс клеточных мембран

Введение

Волосы на голове человека — это биосинтезированный материал, который имеет сложная внутренняя структура. Волосы взрослого человека составляют около 20–180 мкм в ширину и обычно вырастают примерно до 90 см в длину. Он состоит из множества слоев, включая кутикулу , , кору , и мозговое вещество , . Эти слои связаны вместе комплексом клеточных мембран (Robbins, 2012).

Структура человеческого волоса хорошо известна, и, в частности, дифракция рентгеновских лучей выявила детали молекулярной структуры и организации внутри волос (Fraser et al., 1986; Briki et al., 2000; Busson, Engstrom & Doucet, 1999; Randebrook , 1964; Fraser, MacRae & Rogers, 1962; Kreplak et al., 2001b; Вилк, Джеймс и Амемия, 1995; Полинг и Кори, 1951; Охта и др., 2005; Эстбери и Стрит, 1932; Эстбери и Вудс, 1934; Астбери и Сиссон, 1935; Franbourg et al., 2003; Рафик, Дусет и Брики, 2004; Джеймс и др., 1999; Вероника и Амемия, 1998; Брики и др., 1999; Джеймс, 2001). В частности, методы малоуглового рассеяния рентгеновских лучей позволяют определять структуру волос с высоким пространственным разрешением (Iida & Noma, 1993; Busson, Engstrom & Doucet, 1999; Kreplak et al., 2001b; Охта и др., 2005; Kajiura et al., 2006). Это давний вопрос, могут ли изменения молекулярной структуры ногтей или волос быть связаны с определенными заболеваниями и потенциально использоваться в качестве диагностического инструмента. Такой метод, в частности, был бы интересен и актуален как простой неинвазивный метод скрининга рака (James et al., 1999; Briki et al., 1999; James, 2001). Аномальные курчавые волосы, например, характерны для гигантской аксональной нейропатии (Berg, Rosenberg & Asbury, 1972).

Целью данного исследования является использование дифракции рентгеновских лучей для анализа структуры волос на черепе человека у людей с различными характеристиками. 12 человек в этом исследовании включают волосы мужчин и женщин, а также волосы разного цвета и внешнего вида, такие как прямые, волнистые и вьющиеся. Помимо внешнего вида, в исследование также включены волосы отца и дочери, пары однояйцевых и пары разнояйцевых близнецов, чтобы выявить генетическое сходство. Все волосы были собраны у здоровых людей, и перед экспериментами позаботились о том, чтобы волосы не подвергались химической химической завивке или окрашиванию.

Сигналы из-за организации спиральной спирали α -спиральных кератиновых белков и промежуточных филаментов в кортексе и липидов в комплексе клеточных мембран наблюдались в волосах всех индивидуумов. Хотя эти общие особенности проявляются независимо от пола или внешнего вида волос с очень небольшим стандартным отклонением основных молекулярных размеров, мы обнаруживаем значительные различия между людьми в составе плазматической мембраны в комплексе клеточных мембран.Генетика, по-видимому, является наиболее важным фактором, определяющим состав мембран, поскольку в генетически связанных образцах волос не наблюдались или наблюдались незначительные различия, а не внешние факторы, такие как питание или средства по уходу за волосами.

Свойства человеческого волоса

Кутикула — это самый внешний слой, образованный плоскими перекрывающимися клетками в виде чешуек (Robbins, 2012). Эти клетки имеют толщину примерно 0,5 мкм, длину 45–60 мкм и находятся с интервалами 6–7 мкм (Robbins, 2012).Самый внешний слой кутикулы , эпикутикула, представляет собой липопротеиновую мембрану, толщина которой оценивается в 10–14 нм (Swift & Smith, 2001). Под ним находится слой A с высоким содержанием цистеина и толщиной 50–100 нм, экзокутикула с высоким содержанием цистеина и сильно изменяющейся толщиной от 50 до 300 нм и эндокутикула с низким содержанием цистеина. и толщиной также от 50 до 300 нм.

Большая часть волосяного волокна — это кора, которая содержит клетки в форме веретена, расположенные параллельно оси волокна.Было обнаружено, что эти корковые клетки имеют диаметр примерно 1–6 мкм и длину 50–100 мкм (Randebrook, 1964). В шерстяных волокнах, а также в человеческих волосах было замечено, что корковые клетки разделены на различные области, называемые ортокортексом, паракортикальным слоем и мезокортексом (Mercer, 1953). Различие в распределении этих типов клеток является важным фактором для определения кривизны волосяного волокна (Kajiura et al., 2006). В частности, прямые волосы имеют тенденцию иметь симметричное распределение орто- и паракортексов, тогда как вьющиеся волосы имеют тенденцию иметь несимметричное распределение этих кортикальных клеток (Kajiura et al., 2006). Большинство корковых клеток состоит из белка, известного как кератин (Роббинс, 2012).

На молекулярном уровне кератин представляет собой спиральный белок (Pauling & Corey, 1950). В волосах есть два типа кератиновых волокон: тип I с кислотными аминокислотными остатками и тип II с основными аминокислотными остатками. Одна нить волокна типа I и одна нить волокна типа II скручиваются вместе, образуя димеры типа coiled-coil. В свою очередь, эти димеры скручиваются антипараллельно с образованием тетрамеров (Crewther et al., 1983; Fraser et al., 1988).

Когда тетрамеры соединяются от головы к хвосту, они известны как протофиламенты (Robbins, 2012). Полагают, что эти тетрамеры или протофиламенты взаимодействуют друг с другом с образованием единой промежуточной нити диаметром примерно 75–90 Å. Текущая модель промежуточного филамента была предложена в 1980-х годах и включает 7 протофиламентов, окружающих протофиламент с одним ядром (Robbins, 2012; Fraser et al., 1988). Промежуточные волокна затем объединяются вместе с образованием макроволокон диаметром от 1000 до 4000 Å (Robbins, 2012; Randebrook, 1964).Между промежуточными филаментами находится матрица, состоящая из белков, связанных с кератином, которые имеют неправильную структуру. Макрофибриллы, состоящие из промежуточных нитей и окружающей матрицы, являются основными единицами кортикальной клетки.

Комплекс клеточных мембран — это материал, который склеивает волосковые клетки. Существуют различные типы комплексов клеточных мембран: кутикула – кутикула , кутикула – кора и кора – котекс в зависимости от местоположения (Robbins, 2012). Общая структура мембраны представляет собой один 15-нм белковый дельта-слой, зажатый двумя 5-нм липидными бета-слоями (Rogers, 1959). До сих пор существует много предположений относительно точной структуры бета- и дельта-слоев. Однако было установлено, что 18-метилэйкозановая кислота, ковалентно связанная жирная кислота, существует в верхнем бета-слое в кутикуле-кутикуле , , но не в мембранах коры-коры (Ward & Lundgren, 1954). Фактически, большинство жирных кислот в бета-слоях мембран в области кутикула – кутикула связаны ковалентно, а большинство жирных кислот в бета-слоях коры головного мозга – кора связаны нековалентно (Robbins, 2012).Дальнейшие доказательства подтверждают, что жирные кислоты в мембранах кутикула-кутикула организованы в виде монослоя, тогда как жирные кислоты в мембранах клеток коры-коры являются двухслойными (Robbins, 2012). Комплекс клеточной мембраны кутикула-кора представляет собой смесь двух, причем сторона, обращенная к кутикуле , аналогична мембранам кутикула-кутикула , а сторона, обращенная к коре, аналогична мембранам кора-кора (Роббинс, 2012). .

Материалы и методы

Подготовка образцов волос

Это исследование было одобрено Hamilton Integrated Research Ethics Board (HIREB) под номером утверждения 14-474-T.Письменное согласие было получено от всех участников. Образцы волос скальпа были собраны у 12 взрослых людей разного возраста, пола, национальности, цвета и формы волос. Интересно отметить, что есть 3 пары участников исследования с генетическим родством, включая отца и дочь, разнояйцевых близнецов и однояйцевых близнецов. Характеристики образцов приведены в.

Таблица 1

Список всех образцов волос в этом исследовании.

К индивидуумам относятся мужчины и женщины с волосами разного вида, например, по толщине, цвету и волнистости, а также генетически родственные образцы волос от отца и дочери, пары однояйцевых и пары разнояйцевых близнецов. Маркировка соответствует данным, приведенным в.

Собранные образцы волос разрезали на пряди длиной около 3 см. При этом соблюдали осторожность, чтобы не растягивать и не деформировать пряди волос. Для каждого испытуемого около 10 прядей были прикреплены к гибкому картонному устройству, как показано на рис. Вырез в середине прибора — это место, где на образце волос происходит рассеяние. Картонное устройство затем устанавливают вертикально на загрузочную пластину эксперимента по дифракции под большим углом (BLADE) с использованием липкой замазки, как показано на рис. Все образцы волос были измерены при комнатной температуре и влажности 22 ° C и относительной влажности 50%.

Аппарат, использованный для закрепления прядей в эксперименте.

Картонный прибор устанавливают вертикально на загрузочную пластину эксперимента по дифракции под большим углом (BLADE) с помощью липкой замазки.

Эксперимент по дифракции рентгеновских лучей

Данные дифракции рентгеновских лучей были получены с использованием эксперимента по биологической дифракции на больших углах (BLADE) в лаборатории мембранной и белковой динамики в Университете Макмастера. В BLADE используется вращающийся анод Rigaku Smartlab 9 кВт (45 кВ, 200 мА) CuK α Rigaku Smartlab на длине волны 1.5418 Å. Фокусирующая многослойная оптика обеспечивала высокоинтенсивный параллельный пучок с интенсивностью монохроматического рентгеновского излучения до 10 ¹⁰ отсчетов / (с × мм ² ) в месте расположения образца. Чтобы максимизировать интенсивность рассеивания, пряди волос были выровнены параллельно параллельному лучу для максимального освещения. Прорези были установлены таким образом, что около 15 мм прядей волос освещались с шириной около 100 мкм. Эффект этой конкретной геометрии луча виден в двумерных данных: хотя он обеспечивает высокое разрешение вдоль экватора, главный луч значительно размывается в направлении q _z — до q _z -значения около 0.5 Å ^–1 , ограничивая максимальную наблюдаемую шкалу длины примерно 13 Å.

Двумерные рентгеновские снимки всех 12 пациентов.

Пряди волос были ориентированы так, чтобы длинная ось волос была параллельна вертикальной оси z . Показанный диапазон ( q _∥ , q _z ) был определен в предварительных экспериментах, чтобы охватить особенности, наблюдаемые при дифракции рентгеновских лучей. Измерения охватывают шкалу длины от 3 до 90 Å для изучения особенностей спиральной спирали α -кератиновой фазы, промежуточных кератиновых волокон в коре и мембранного слоя в мембранном комплексе.В то время как общие черты можно легко идентифицировать на 2D-графиках, заметны тонкие различия, которые подробно обсуждаются в тексте.

Дифрагированную интенсивность регистрировали с помощью точечного детектора. Щели и коллиматоры устанавливались между рентгеновской оптикой и образцом, а также между образцом и детектором соответственно. Путем совмещения прядей волос на рентгеновском дифрактометре можно определить молекулярную структуру вдоль направления волокон и перпендикулярно волокнам. В дальнейшем мы будем называть эти компоненты полного вектора рассеяния Q → как q _z и q _‖ соответственно.На рисунке показаны ориентации q _z и q _‖ . Результатом рентгеновского эксперимента является двухмерная карта интенсивности большой области обратного пространства -2,5 Å ^-1 < q _z <2,5 Å ^-1 и -2,5 Å ⁻¹ < q _‖ <2,5 Å ⁻¹ . Соответствующие масштабы длины в реальном пространстве определяются как d = 2 π / | Q | и охватывают масштабы длины от примерно 3 до 90 Å, включая типичные молекулярные размеры и расстояния для вторичных белковых и липидных структур.

Схема рентгеновской установки и пример рентгеновских данных.

Пряди волос ориентировали на рентгеновском дифрактометре длинной осью вдоль q _z . Двумерные рентгеновские данные были измерены для каждого образца, охватывающего расстояния примерно от 3 до 90 Å, включая сигналы от фазы спиральной спирали α -кератин, промежуточных фибрилл в кортексе и от комплекса клеточных мембран. Двумерные данные были объединены и преобразованы в линейное сканирование и пригодны для количественного анализа.

Интеграция двумерных данных выполнялась с использованием Matlab, MathWorks. Путем сложения пиковых интенсивностей по направлениям q _z и q _‖ были получены одномерные данные по каждому из двух направлений. Интенсивность q _z была интегрирована азимутально для угла 25 градусов по меридиану. Интенсивность q _‖ была интегрирована азимутально для угла 25 градусов над экватором, как показано на.

Процесс подбора выполняется как для одномерных данных q _z , так и для данных q _‖ , полученных в результате интеграции. Отличительные пики наблюдались и соответствовали наименьшему количеству функций пиков Лоренца с экспоненциальным фоном затухания формы ( a ⋅ q ^b + c ) в первом прогоне. Начальные параметры были выбраны на основе наблюдаемых положений, ширины и высоты пиков и свободного перемещения по всему диапазону q .Критерий для окончательных параметров состоял в том, чтобы минимизировать средний квадрат разницы между интенсивностью данных и подобранной интенсивностью. Если подобранная интенсивность не может соответствовать форме интенсивности данных, в следующих прогонах будут добавлены дополнительные пики, пока не будет получено хорошее соответствие. Этот процесс был повторен для всех 12 субъектов и проводился без консультации с предыдущими настройками, чтобы минимизировать систематическую ошибку.

Что касается данных SAXS, то вместо них используются функции Гаусса. Следует отметить, что использование оптических компонентов на пути луча влияет на форму наблюдаемых пиков Брэгга: вместо функций пиков Лоренца или Бесселя было обнаружено, что профили пиков Гаусса лучше всего описывают пики МУРР. Процесс подгонки был таким же, как упоминалось ранее: три гауссианы были подогнаны к данным МУРР с использованием параметров свободного движения и экспоненциального фона затухания. Однако для некоторых испытуемых третий пик был зашумленным, и наименьший среднеквадратичный логарифм не мог достичь хорошего соответствия, и, следовательно, данные были подогнаны только с двумя гауссианами.

Результаты

Всего в исследовании приняли участие 12 взрослых субъектов. Подробная информация о поле и внешнем виде прядей указана в. Около 10 прядей были вырезаны из кожи головы, приклеены к держателю образца и выровнены на рентгеновском дифрактометре.Полученные в результате двухмерные карты интенсивности рентгеновского излучения обратного пространства раскрывают изысканные детали молекулярной структуры волос на черепе человека, как показано на рис. Пряди волос были ориентированы так, чтобы длинная ось волос была параллельна вертикальной оси z . Отображаемый диапазон ( q _z , q _‖ ) был определен таким образом, чтобы охватить масштабы длины интересующих элементов в предварительных экспериментах.

Данные показывают отчетливое неизотропное распределение дифрагированной интенсивности с ярко выраженными и четко определенными интенсивностями вдоль длинной оси волос и в экваториальной плоскости ( q _z и q _‖ — оси соответственно), что свидетельствует о высокой степени молекулярного порядка в прядях волос.Некоторые особенности были общими для всех образцов и относились к определенным молекулярным компонентам, как объясняется в следующем разделе.

Назначение общих сигналов рассеяния

Белковая фаза спиральной спирали в коре головного мозга

Известно, что кератиновые белки в кортексе организованы в пучки, в структурах которых преобладают α -спиральные спиральные спирали (Pauling & Corey , 1950; Pinto et al., 2014; Yang et al. , 2014). Основными особенностями этого паттерна являются ∼9.5 Å (соответствует q _‖ ∼ 0,6 Å ⁻¹ ) экваториальное отражение, соответствующее расстоянию между соседними спиральными катушками, и меридиональное отражение ∼5,0 Å (соответствует q _z ∼ 1,25 Å ^{). −1} ), что соответствует сверхспиральной структуре α -спиралей, закручивающихся друг вокруг друга внутри спиральных витков (Crick, 1952; Cohen & Parry, 1994; Lupas & Gruber, 2005). Как показано на, эти сигналы наблюдались в рентгеновских данных во всех образцах и относились к фазе белка спиральной спирали.Мы отмечаем, что эти пики относятся к типичным α -спиральным структурам мономерных белков, а не специфичны для определенного типа белка.

Иерархическая структура волос в коре головного мозга и кутикуле .

Основным компонентом коры головного мозга является фаза кератинового белка спиральной спирали. Белки образуют промежуточные волокна, которые затем организуются в все более крупные волокна. Волосы окружены кутикулой и , слоем мертвых клеток.Общими чертами, наблюдаемыми в рентгеновских данных всех образцов, являются сигналы, связанные с фазой кератина спиральной спирали и образованием промежуточных филаментов в коре головного мозга и , а также комплексом клеточных мембран. Назначение сигналов и соответствующие шкалы длины показаны на рисунке.

Липиды в комплексе клеточных мембран

Комплекс клеточных мембран в основном состоит из моно- и бислоев липидов. Соответствующие особенности рассеяния соответствуют пластинчатой ​​периодичности около 45 Å и кольцам на расстоянии около 4.3 Å, характерная для порядка внутри слоев (Busson, Engstrom & Doucet, 1999). Обе эти особенности наблюдаются в двумерных рентгеновских данных всех людей в, как интенсивность кольцевого рассеяния при q -значениях ∼0,1 Å ^-1 и широкое кольцевидное рассеяние при ∼ 1,5 Å ^-1 в результате упорядочения липидов в слоях мембраны. Соответствующий дифракционный сигнал имеет максимум на оси q _z , что указывает на преимущественную ориентацию плоскости мембраны, параллельной поверхности волос.

Промежуточные нити в коре головного мозга

Кератиновые спирали организуются в промежуточные нити, структура и упаковка которых в плоскости волоса приводят к дополнительным сигналам рассеяния. Упаковка этих фибрилл путем связывания в макрофибриллы характеризуется дифракционной картиной рентгеновских лучей тремя экваториальными пятнами, расположенными примерно на 90, 45 и 27 Å (Busson, Engstrom & Doucet, 1999). Соответствующие сигналы наблюдаются в двумерных данных в. Однако точное положение элементов лучше всего определить в экспериментах по малоугловой дифракции (SAXS), которые предлагают значительно улучшенное разрешение и будут показаны ниже.Мы отмечаем, что аксиальная упаковка спиральных спиралей внутри кератиновых волокон в волосах приводит к появлению ряда тонких дуг вдоль меридиана ( z ). Обычно наблюдаемый сигнал на меридиане при 67 Å, ​​который возникает из-за смещения осей между молекулами вдоль микрофибриллы (Briki et al., 2000; Rafik, Doucet & Briki, 2004), не мог наблюдаться в наших экспериментах из-за релаксации. разрешение параллельного луча в этом направлении. Хотя особенности, наблюдаемые в экспериментах по рассеянию, хорошо известны, молекулярная архитектура промежуточных волокон все еще обсуждается (Rafik, Doucet & Briki, 2004).Обсуждаются суперспиральные катушки или модели, в которых используются прямые димеры с разным количеством катушек.

Три указанные выше особенности наблюдались у всех особей в. Основные молекулярные структуры будут количественно проанализированы в следующем разделе (Количественный анализ результатов рассеяния). Мы отмечаем, что в некоторых измерениях видны дополнительные особенности, в основном в широком кольце мембраны на уровне около 1,5 Å ^-1 , что указывает на различие в молекулярном составе комплекса клеточных мембран между людьми. Мы вернемся к этим различиям в Обсуждении.

Количественный анализ результатов рассеяния

Чтобы количественно определить положение соответствующих характеристик рассеяния, двумерные данные для всех 12 человек были интегрированы в экваториальной плоскости ( q _‖ -ось) волос волокна и вдоль волокон волос ( q _z -ось). Полученные графики показаны на. В направлении вдоль оси волосяного волокна ( q _z ) есть два основных пика, которые были одинаковыми для всех испытуемых, один узкий пик около 5.0 Å и один более широкий пик около 4,3 Å.

Интегрирование данных двумерного рассеяния в экваториальной плоскости ( q _‖ ) (A) и вдоль оси волосков ( q _z ) (C) соответственно для всех предметы. Два сигнала, присутствующие у всех людей в экваториальной плоскости ( q ), соответствуют расстоянию между двумя спиральными спиралями 9,5 Å и между двумя липидными хвостами в коре клеточной мембраны 4,3 Å. Общий меридиональный сигнал вдоль длинной оси волос ( q _z ) при 5 Å соответствует α -спиралам, скручивающимся друг вокруг друга внутри спиральных спиралей.Средние значения и стандартные отклонения указаны в (B).

В направлении, перпендикулярном оси волосяного волокна ( q ), есть также два основных пика, согласованных между всеми испытуемыми, один узкий пик около 9,5 Å и один широкий пик около 4,3 Å. Полный профиль рассеяния хорошо описывался двумя профилями лоренцевых пиков (и фоном), положения которых показаны на рис. Сигналы при 5,0 и 9,5 Å отлично согласуются с сигналами, полученными от кератиновых белков спиральной спирали (Pauling & Corey, 1950), как показано на рисунке.Широкий сигнал около 4,3 Å, присутствующий в обоих направлениях, обусловлен кольцевым рассеянием липидов в компоненте мембраны. Как показано на графике, имеется узкое распределение соответствующих масштабов длины со стандартными отклонениями 9,51 ± 0,07 Å и 5,00 ± 0,02 Å для кератиновых спиралей и 4,28 ± 0,08 Å для мембранного сигнала, что указывает на общие черты, наблюдаемые в все особи хорошо определены с небольшим разбросом по соответствующим молекулярным размерам.

Из-за больших масштабов длины сигналы от промежуточных волокон возникают при малых векторах рассеяния, показанных на.Профиль малоуглового рассеяния рентгеновских лучей (SAXS) хорошо соответствовал трем гауссовым пикам при 90 45, 45 Å и 27. Отметим, что третий пик наблюдался не во всех образцах волос. Соответствующие положения и распределения пиков показаны на рисунке. О пике 90 Å уже сообщалось в литературе как о расстоянии между промежуточными филаментами в человеческих волосах. Как далее разработали Рафик, Дусет и Брики (2004), эти пики соответствуют радиальным структурам промежуточных нитей и могут быть хорошо смоделированы, если предположить, что параллельные тетрамеры образованы двумя спиральными катушками с небольшим беспорядком в положениях и ориентациях, так как изображен на рисунке.Также здесь стандартные отклонения 90 ± 2 Å, 47 ± 2 Å, 27 ± 1 Å, как показано на рисунке, малы, что указывает на то, что организация промежуточных нитей на наномасштабе очень мало различается у разных людей.

Дифракционные особенности при малых углах рассеяния.

Малый диапазон q _‖ показан с увеличением на (A). Образцы большинства людей показали 3 отчетливых отражения при ∼90 Å, 46,5 Å и 27 Å, связанных со свойствами промежуточных кератиновых волокон (B).

Обсуждение

Все волосы, использованные в этом исследовании, были в своем естественном состоянии, собраны у здоровых людей и не подвергались химической обработке до экспериментов. Однако все люди регулярно использовали шампуни для очистки и дополнительные продукты, такие как кондиционеры, воск и гель. Эти продукты действуют в основном на поверхности волокна или рядом с ней, например, для удаления грязи с поверхности волос, и, по-видимому, не влияют на внутреннюю кератиновую структуру, как будет обсуждаться ниже.

Об аномальном сигнале ранее сообщали James et al. (1999) в образцах волос пациентов с раком груди. Такой подход весьма интересен, поскольку сканирование образцов волос может использоваться как простой, недорогой и неинвазивный метод скрининга при диагностике рака. Джеймс и др. (1999) наблюдали кольцевой сигнал при 44,4 Å в положении сигнала ламеллярной плазматической мембраны и приписали этот сигнал наличию рака груди. Позднее Брики и др. Поставили под сомнение анализ и назначение.(1999) и Howell et al. (2000), которые наблюдали эту особенность в равной мере у здоровых и онкологических больных. Кольцевой сигнал 45 Å также присутствует в данных для всех людей, включенных в наше исследование, так что связь с раком груди, скорее всего, может быть исключена.

Общие структурные особенности по результатам рентгеновских экспериментов

На основе данных двумерного рентгеновского излучения в и и анализа в и мы идентифицируем три особенности, присутствующие у всех людей. Эти сигналы связаны со спиралевидным расположением кератиновых белков в коре головного мозга , образованием промежуточных волокон в коре головного мозга и липидами в комплексе клеточных мембран волос.Статистический анализ соответствующих молекулярных размеров выявил довольно небольшое распределение между разными людьми. Эти общие свойства человеческих волос наблюдаются во всех волосах, независимо от пола, цвета или внешнего вида волос (как указано в) в пределах количества людей, включенных в это исследование.

Различия в рентгеновских данных между людьми наблюдались в широкоугольной области (WAXS) двумерных данных, что связано со свойствами компонента мембраны.показывает сравнение между людьми 3 и 4, чтобы проиллюстрировать эффект. Для упрощения сравнения исходные данные были разрезаны пополам и рекомбинированы, так что левая половина изображает индивидуум 3, а правая половина — индивидуум 4. В то время как сигналы от фазы белка спиральной спирали, диффузная кольцевая интенсивность от липидов в комплексе клеточной мембраны и у обоих индивидуумов наблюдаются небольшие угловые сигналы, обусловленные образованием промежуточных филаментов, у Субъекта 3 возникают дополнительные сигналы вокруг положения мембранного кольца.Практически идентичные модели наблюдаются в и, тогда как различия видны в; это будет подробно рассмотрено ниже.

Сравнение образцов волос.

(A) показано сравнение между людьми 3 и 4. Хотя оба образца демонстрируют общие черты, наблюдаются различия в области сигнала от комплекса клеточных мембран. (B) Сравнение между людьми 1 и 2, отцом и дочерью. Данные в (C) (люди 9 и 12) получены от однояйцевых близнецов. Данные в (D) были взяты от разнояйцевых близнецов (люди 10 и 11).В то время как разные люди в целом демонстрируют разные структуры мембран (A), особенности на (B) и (C) полностью совпадают. Разнояйцевые близнецы демонстрируют небольшие различия в характере их поведения на (D).

Дополнительные сигналы, наблюдаемые между примерно 1,34 Å ^-1 и 1,63 Å ^-1 , могут быть отнесены к жирным кислотам, расположенным внутри плазматической мембраны комплекса клеточных мембран. Положение этих липидов внутри волос определяли с помощью синхротронной инфракрасной микроскопии (Kreplak et al., 2001a), обнаружив соответствующие полосы CH ₂ и CH ₃ . Липидный компонент комплекса клеточной мембраны состоит из трех основных классов липидов: глицеролипидов (в основном фосфолипидов), стеринов и сфинголипидов (Furt, Simon-Plas & Mongrand, 2011). Наиболее распространенные виды липидов относятся к структурным липидам, до 80% которых составляют фосфолипиды фосфохолина (PC) и фосфоэтаноламина (PE).

Положение и ширина широкой кольцевой интенсивности, наблюдаемой во всех образцах, хорошо согласуются с пиками липидной корреляции, полученными для одно- и многокомпонентных фосфолипидных жидких липидных мембран (Kučerka et al., 2005; Petrache et al., 1998; Куч, Тристрам-Нэгл и Нэгл, 2006; Rheinstädter et al., 2004; Райнштедтер, Зейдел и Салдитт, 2007 г .; Rheinstädter et al., 2008; Пан и др., 2008; Schneggenburger et al., 2011; Harroun et al., 1999) и дифракции, наблюдаемой в плазматических мембранах (Welti et al., 1981; Poinapen et al., 2013). Широкий пик корреляции является контрольным признаком жидкообразной неупорядоченной мембранной структуры. Это связано с упаковкой липидных хвостов в ядре гидрофобной мембраны, где липидные ацильные цепи образуют плотно упакованную структуру с гексагональной симметрией (плоская группа p6) (Armstrong et al., 2013). Расстояние между двумя ацильными хвостами определено как aT = 4π / 3qT (Mills et al., 2008; Barrett et al., 2012; Barrett et al., 2013), где q _T — положение пик мембранной корреляции. Среднее расстояние ближайших соседей между двумя липидными хвостами рассчитывается от положения пика до 4,97 Å. Отметим, что интенсивность неупорядоченного компонента мембраны не распределена изотропно по окружности, что свидетельствовало бы о неориентированной изотропной фазе мембраны.Соответствующий сигнал рассеяния имеет максимум по оси q _z , что указывает на то, что большинство мембран ориентировано параллельно поверхности волос.

Дополнительные узкие компоненты между примерно 1,34 Å ^-1 и 1,63 Å ^-1 , которые наблюдаются в некоторых образцах волос, согласуются со структурными особенностями, описанными в липидных мембранах различного состава. Пик корреляции при ∼1,5 Å ^-1 был обнаружен в гелевой фазе насыщенных фосфолипидных мембран, таких как DMPC (димиристоил-sn-глицеро-3-фосфохолин) и DPPC (дипальмитоил-sn-глицеро-3-фосфохолин) ( Тристрам-Нэгл и др., 2002; Кацарас и др., 1995; Rheinstädter et al., 2004). Сообщалось, что ненасыщенные липиды упорядочиваются в структуре с немного большими расстояниями между хвостами ближайших соседей, что приводит к пику корреляции ацильной цепи при ∼1,3 Å ^-1 , как сообщалось для DOPC и POPC (Mills et al., 2009) для пример. Сообщалось, что липиды, такие как димиристоилфосфатидилэтаноламин (DMPE) и заряженный DMPS (димиристоил-sn-глицеро-3-фосфосерин) с меньшими головными группами, упорядочиваются в более плотно упакованные структуры (Rappolt & Rapp, 1996).Соответствующие пики корреляции ацильной цепи наблюдались при значениях Q ∼ 1,65 Å ^-1 . Таким образом, наблюдаемые различия в дифрактограммах рентгеновских лучей у разных людей могут быть связаны с различиями в молекулярном составе плазматической мембраны в комплексе клеточных мембран. Важную роль в этом составе играет генетика.

Генетическое сходство

Некоторые субъекты имеют генетические отношения в рамках пула субъектов.В частности, субъекты 1 и 2 — дочь и отец, субъекты 10 и 11 — разнояйцевые близнецы, а субъекты 9 и 12 — однояйцевые близнецы. Соответствующие дифракционные данные показаны на, и. Хотя в целом было обнаружено, что дифракционные картины в области мембраны различаются (как показано на рисунке), генетически похожие волосы отца и дочери и однояйцевых близнецов показывают идентичные картины в пределах разрешающей способности нашего эксперимента.

Интересно отметить, что различия наблюдаются для разнояйцевых близнецов в.Этот вывод согласуется с ожиданием, что люди со схожей генетикой будут иметь схожие физические черты, такие как структура волос. Однояйцевые или монозиготные близнецы происходят от одной зиготы во время эмбрионального развития и имеют 100% общего генетического материала. Братские или дизиготные близнецы развиваются в результате оплодотворения двух разных яйцеклеток, и в среднем они разделяют только 50% своей ДНК (Nussbaum et al., 2007).

Как и ожидалось, идентичная пара близнецов показывает почти идентичную структуру волос, тогда как братская пара демонстрирует явные различия.Потомство получает половину своих хромосом от каждого родителя, поэтому генетическое сходство между родительской и дочерней парой примерно такое же, как у разнояйцевых близнецов (Creasy et al., 2013). Поэтому удивительно, что пара отца и дочери имеет значительно больше общего, чем пара разнояйцевых близнецов. Это можно объяснить тем фактом, что выражение сложного признака, такого как структура волос, будет зависеть от паттерна наследования многих генов, определяющих фенотип, например, от того, являются ли они доминантными или рецессивными признаками. Генетическое сходство не гарантирует идентичную структуру волос, и, аналогично, генетическая изменчивость не гарантирует различий. Хотя мы можем сообщить об этом открытии, небольшое количество связанных образцов исключает более подробный и количественный анализ этого эффекта в настоящее время.

Сравнение отца и дочери также позволяет изучить влияние средств по уходу за волосами, таких как шампунь и кондиционер, на молекулярную структуру волос. В то время как Субъект 2 (отец) использует мыло и гель для душа, чтобы очистить кожу головы и волосы, Субъект 1 (дочь) регулярно пользуется шампунем и кондиционером.Идентичные рентгеновские сигналы указывают на то, что эти продукты не влияют на молекулярную структуру кератина и мембран глубоко внутри волос (в пределах разрешающей способности нашего эксперимента).

Отметим, что для максимизации рассеянных сигналов вся прядь волос была освещена в наших экспериментах с использованием относительно большого рентгеновского луча. Микропучковая дифракция рентгеновских лучей на синхротронных источниках, в которой используются пучки малого размера микрометра (Iida & Noma, 1993; Busson, Engstrom & Doucet, 1999; Kreplak et al., 2001b; Охта и др., 2005; Kajiura et al., 2006), дает высокое пространственное разрешение. Освещая отдельные части волос, появление наблюдаемых нами сигналов может быть определено в зависимости от их местоположения в волосах в будущих экспериментах.

Выводы

Мы изучили молекулярную структуру волос нескольких людей с помощью дифракции рентгеновских лучей. Образцы волос были взяты у 12 здоровых людей с различными характеристиками, такими как пол, внешний вид и генетическое родство.В эксперименте наблюдались сигналы, соответствующие фазе спиральной спирали молекул кератина, образованию промежуточных филаментов в коре головного мозга и от молекул липидов в комплексе клеточных мембран. Соответствующие сигналы наблюдались у всех людей, независимо от пола или внешнего вида волос, таких как цвет или волнистость, в пределах разрешающей способности этого эксперимента. Учитывая небольшое стандартное отклонение молекулярных размеров этих общих характеристик, аномалии, возможно, связанные с определенными заболеваниями, должны быть легко обнаружены.

Хотя все образцы волос демонстрировали эти общие черты, между людьми наблюдались различия в составе плазматической мембраны в комплексе клеточных мембран. Генетика, по-видимому, играет важную роль в свойствах этих мембран, поскольку генетически похожие образцы волос от отца и дочери и однояйцевых близнецов показали идентичный рисунок, а волосы от разнояйцевых близнецов — нет.

Дополнительная информация

Дополнительная информация 1

Двумерные рентгеновские данные всех 12 субъектов:

Двумерные рентгеновские данные всех 12 субъектов, исследованных в этом исследовании.Данные представлены в виде двухмерных матриц в формате Matlab («subject1.mat»). Файл «PeerJ_load_data.m» представляет собой макрос Matlab для загрузки и визуализации двухмерных наборов данных.

Заявление о финансировании

Это исследование финансировалось Советом по естественным наукам и инженерным исследованиям Канады (NSERC), Национальным исследовательским советом Канады (NRC), Канадским фондом инноваций (CFI) и Министерством экономического развития и инноваций Онтарио. . MCR является лауреатом премии «Ранние исследователи» провинции Онтарио.Финансирующие организации не играли никакой роли в дизайне исследования, сборе и анализе данных, принятии решения о публикации или подготовке рукописи.

Дополнительная информация и заявления

Конкурирующие интересы

Авторы заявляют об отсутствии конкурирующих интересов.

Вклад авторов

Фей-Чи Ян, Ючен Чжан и Майкель К. Райнштедтер разработали и спланировали эксперименты, провели эксперименты, проанализировали данные, предоставили реагенты / материалы / инструменты для анализа, написали документ, подготовили рисунки и / или таблицы , рассмотрел черновики статьи.

Человеческая этика

Следующая информация была предоставлена ​​относительно этических разрешений (т. Е. Утверждающего органа и любых справочных номеров):

Hamilton Integrated Research Ethics Board (HIREB) под номером утверждения 14-474-T.

Ссылки

Armstrong et al. (2013) Армстронг К.Л., Марквардт Д., Дис Х, Кучерка Н., Ямани З., Харроун Т.А., Катсарас Дж., Ши А.С., Райнштедтер М.С. Наблюдение высокоупорядоченных доменов в мембранах с холестерином. PLOS ONE. 2013; 8: e619.DOI: 10.1371 / journal.pone.0066162. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] Astbury & Sisson (1935) Astbury WT, Sisson WA. Рентгеновские исследования структуры волос, шерсти и связанных с ними волокон. III. Конфигурация молекулы кератина и ее ориентация в биологической клетке. Труды Лондонского королевского общества. Серия А, Математические и физические науки. 1935; 150: 533–551. DOI: 10.1098 / rspa.1935.0121. [CrossRef] [Google Scholar] Astbury & Street (1932) Astbury WT, Street A.Рентгеновские исследования структуры волос, шерсти и связанных с ними волокон. I. Общие. Философские труды Лондонского королевского общества. Серия A, содержащая статьи математического или физического характера. 1932. 230: 75–101. DOI: 10.1098 / RSTA.1932.0003. [CrossRef] [Google Scholar] Astbury & Woods (1934) Astbury W.T., Woods HJ. Рентгеновские исследования структуры волос, шерсти и связанных с ними волокон. II. Молекулярная структура и эластичные свойства кератина волос. Философские труды Лондонского королевского общества.Серия A, содержащая статьи математического или физического характера. 1934; 232: 333–394. DOI: 10.1098 / rsta.1934.0010. [CrossRef] [Google Scholar] Barrett et al. (2012) Барретт М.А., Чжэн С., Рошанкар Г., Олсоп Р.Дж., Белангер РКР, Хюнь С., Кучерка Н., Райнштедтер М.С. Взаимодействие аспирина (ацетилсалициловой кислоты) с липидными мембранами. PLoS ONE. 2012; 7: e619. DOI: 10.1371 / journal.pone.0034357. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] Barrett et al. (2013) Барретт М.А., Чжэн С., Топпозини Л.А., Олсоп Р.Дж., Дис Х, Ван А., Яго Н. , Мур М, Райнштедтер М.С.Растворимость холестерина в липидных мембранах и образование несмешивающихся холестериновых бляшек при высоких концентрациях холестерина. Мягкая материя. 2013; 9: 9342–9351. DOI: 10.1039 / c3sm50700a. [CrossRef] [Google Scholar] Берг, Розенберг и Эсбери (1972) Берг Б.О., Розенберг С.Х., Эсбери А.К. Гигантская аксональная нейропатия. Педиатрия. 1972: 49: 894–899. [PubMed] [Google Scholar] Briki et al. (2000) Briki F, Busson B, Kreplak L, Dumas P, Doucet J. Исследование биологической ткани от атомного до макроскопического масштаба с использованием синхротронного излучения: пример волос.Клеточная и молекулярная биология. 2000; 46: 1005–1016. [PubMed] [Google Scholar] Briki et al. (1999) Briki F, Busson B, Salicru B, Estève F, Doucet J. Диагностика рака груди с использованием волос. Природа. 1999; 400: 226–226. DOI: 10,1038 / 22244. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] Busson, Engstrom & Doucet (1999) Busson B, Engstrom P, Doucet J. Существование различных структурных зон в кератиновых тканях, выявленных с помощью микродифракции рентгеновских лучей. Журнал синхротронного излучения. 1999; 6: 1021–1030. DOI: 10.1107 / S090^{937.[CrossRef] [Google Scholar] Cohen & Parry (1994) Cohen C, Parry DA. Альфа-спиральные спиральные катушки: больше фактов и более точные прогнозы. Наука. 1994; 263: 488–489. DOI: 10.1126 / science.82. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] Creasy et al. (2013) Creasy RK, Resnik R, Iams JD, Lockwood CJ, Greene MF, редакторы. Медицина матери и плода Кризи и Резника: принципы и практика. У. Б. Сондерс; 2013. [Google Scholar] Crewther et al. (1983) Crewther WG, Dowling LM, Steinert PM, Parry DAD. Структура промежуточных волокон.Международный журнал биологических макромолекул. 1983; 5: 267–274. DOI: 10.1016 / 0141-8130 (83)}

-5. [CrossRef] [Google Scholar] Крик (1952) Крик FHC. Является ли α -кератин спиральной катушкой? Природа. 1952; 170: 882–883. DOI: 10.1038 / 170882b0. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] Franbourg et al. (2003) Franbourg A, Hallegot P, Baltenneck F, Toutaina C, Leroy F. Текущие исследования этнических волос. Журнал Американской академии дерматологии. 2003; 48: S115 – S119. DOI: 10.1067 / mjd.2003.277. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] Фрейзер и др.(1986) Fraser RD, MacRae TP, Parry DA, Suzuki E. Промежуточные волокна в альфа-кератинах. Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 1986; 83: 1179–1183. DOI: 10.1073 / pnas.83.5.1179. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] Fraser, MacRae & Rogers (1962) Fraser RD, MacRae TP, Rogers GE. Молекулярная организация в альфа-кератине. Природа. 1962; 193: 1052–1055. DOI: 10.1038 / 1

2a0. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] Фрейзер и др. (1988) Fraser RDB, MacRae TP, Sparrow LG, Parry DAD.Дисульфидная связь в

α -кератине. Международный журнал биологических макромолекул. 1988. 10: 106–112. DOI: 10.1016 / 0141-8130 (88)

-7. [CrossRef] [Google Scholar] Фурт, Саймон-Плас и Монгранд (2011) Фурт Ф, Саймон-Плас Ф, Монгранд С. В: Плазматическая мембрана растений. Мерфи А.С., Шульц Б., Пер В., редакторы. т. 19. Берлин, Гейдельберг: Springer-Verlag; 2011. С. 57–85. (Монографии по растительной клетке). [CrossRef] [Google Scholar] Harroun et al. (1999) Харроун Т.А., Хеллер В.Т., Вайс Т.М., Ян Л., Хуанг Х.В.Экспериментальные доказательства гидрофобного соответствия и мембранно-опосредованных взаимодействий в липидных бислоях, содержащих грамицидин. Биофизический журнал. 1999; 76: 937–945. DOI: 10.1016 / S0006-3495 (99) 77257-7. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] Хауэлл и др. (2000) Хауэлл А., Гроссманн Дж. Г., Чунг К. С., Канби Л., Д. Гарет Р. Э., Хаснайн СС. Можно ли использовать волосы для скрининга рака груди? Журнал медицинской генетики. 2000. 37: 297–298. DOI: 10.1136 / jmg.37.4.297. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] Иида и Нома (1993) Иида А., Нома Т.Синхротронный рентгеновский мупрозонд и его применение для анализа волос человека. Ядерные инструменты и методы в физических исследованиях Секция B: Взаимодействие пучков с материалами и атомами. 1993. 82: 129–138. DOI: 10.1016 / 0168-583X (93) 95092-J. [CrossRef] [Google Scholar] Джеймс (2001) Джеймс В. Важность хороших изображений при использовании волос для выявления рака груди. Журнал медицинской генетики. 2001; 38: e619. DOI: 10.1136 / jmg.38.5.e16. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] Вероника и Амемия (1998) Джеймс В.Дж., Амемия Ю.Промежуточная упаковка филаментов в α -кератин иглы ехидны. Текстильный исследовательский журнал. 1998. 68: 167–170. DOI: 10.1177 / 004051759806800303. [CrossRef] [Google Scholar] Джеймс и др. (1999) Джеймс В., Кирсли Дж., Ирвинг Т., Амемия Ю., Куксон Д. Использование волос для выявления рака груди. Природа. 1999; 398: 33–34. DOI: 10,1038 / 17949. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] Kajiura et al. (2006) Kajiura Y, Watanabe S, Itou T., Nakamura K, Iida A, Inoue K, Yagi N, Shinohara Y, Amemiya Y. Структурный анализ отдельных волокон человеческого волоса путем сканирования саксофонов с микропучками.Журнал структурной биологии. 2006; 155: 438–444. DOI: 10.1016 / j.jsb.2006.04.008. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] Katsaras et al. (1995) Katsaras J, Raghunathan VA, Dufourc EJ, Dufourcq J. Доказательства двумерной молекулярной решетки в двухслойных dppc-слоях субгелевой фазы. Биохимия. 1995; 34: 4684–4688. DOI: 10.1021 / bi00014a023. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] Kreplak et al. (2001a) Kreplak L, Briki F, Duvault Y, Doucet J, Merigoux C, Leroy F, Lévêque JL, Miller L, Carr GL, Williams GP, Dumas P.Профилирование липидов в поперечных срезах волос европеоидов и афроамериканцев с помощью синхротронной инфракрасной микроспектрометрии. Международный журнал косметической науки. 2001a; 23: 369–374. DOI: 10.1046 / j.0412-5463.2001.00118.x. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] Kreplak et al. (2001b) Kreplak L, Mérigoux C, Briki F, Flot D, Doucet J. Исследование структуры кутикулы человеческого волоса с помощью микродифракции: прямое наблюдение за набуханием комплекса клеточной мембраны. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Структура белка и молекулярная энзимология.2001b; 1547: 268–274. DOI: 10.1016 / S0167-4838 (01) 00195-9. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] Kučerka et al. (2005) Kučerka N, Liu Y, Chu N, Petrache HI, Tristram-Nagle S, Nagle JF. Структура полностью гидратированной жидкой фазы липидных бислоев DMPC и DLPC с использованием рассеяния рентгеновских лучей от ориентированных многослойных массивов и от однослойных везикул. Биофизический журнал. 2005; 88: 2626–2637. DOI: 10.1529 / biophysj.104.056606. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] Kuč, Tristram-Nagle & Nagle (2006) Kučerka N, Tristram-Nagle S, Nagle JF.Рассмотрим структуру полностью гидратированных бислоев жидкой фазы dppc. Биофизический журнал. 2006; 90: L83 – L85. DOI: 10.1529 / biophysj.106.086017. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] Лупас и Грубер (2005) Лупас А.Н., Грубер М. Структура α -спиральных спиральных катушек. Достижения в химии белков. 2005; 70: 37–38. [PubMed] [Google Scholar] Мерсер (1953) Мерсер Э. Х. Неоднородность кератиновых волокон. Текстильный исследовательский журнал. 1953; 23: 388–397. DOI: 10.1177 / 004051755302300603.[CrossRef] [Google Scholar] Миллс и др. (2009) Миллс Т.Т., Хуанг Дж., Фейгенсон Г.В., Нэгл Дж.Ф. Влияние холестерина и ненасыщенного липида dopc на упаковку цепи насыщенных двойных слоев dppc гель-фазы. Общая физиология и биофизика. 2009. 28: 126–139. DOI: 10.4149 / gpb_2009_02_126. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] Миллс и др. (2008) Миллс Т.Т., Тумбес Г.Э., Тристрам-Нэгл С., Смилджис Д. М., Фейгенсон Г. В., Нэгл Дж. Ф.. Параметры порядка и площади в жидкофазных липидных мембранах с использованием широкоугольного рассеяния рентгеновских лучей.Биофизический журнал. 2008. 95: 669–681. DOI: 10.1529 / biophysj.107.127845. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] Nussbaum et al. (2007) Нуссбаум Р.Л., Макиннес Р.Р., Уиллард Х.Ф., Хамош А. Принципы молекулярного заболевания: уроки гемоглобинопатий. Генетика Томпсона и Томпсона в медицине. 2007; т. 6: 181–202. [Google Scholar] Охта и др. (2005) Охта Н., Ока Т., Иноуэ К., Яги Н., Като С., Хатта И. Структурный анализ комплекса клеточных мембран волосяного волокна с помощью дифракции рентгеновских лучей микролучей.Журнал прикладной кристаллографии. 2005. 38: 274–279. DOI: 10.1107 / S002188980403403X. [CrossRef] [Google Scholar] Пан и др. (2008) Пэн Дж., Миллс ТТ, Тристрам-Нэгл С., Нэгл Дж. Ф. Холестерин не универсально возмущает липидные бислои. Письма с физическим обзором. 2008; 100: 198103. DOI: 10.1103 / PhysRevLett.100.198103. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] Полинг и Кори (1950) Полинг Л., Кори РБ. Две спиральные конфигурации полипептидной цепи с водородными связями. Журнал Американского химического общества.1950; 72: 5349–5349. DOI: 10.1021 / ja01167a545. [CrossRef] [Google Scholar] Полинг и Кори (1951) Полинг Л., Кори РБ. Структура волос, мышц и связанных с ними белков. Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 1951; 37: 261–271. DOI: 10.1073 / pnas.37.5.261. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] Petrache et al. (1998) Petrache HI, Gouliaev N, Tristram-Nagle S, Zhang R, Suter RM, Nagle JF. Межслойные взаимодействия от рассеяния рентгеновских лучей высокого разрешения.Physical Review E. 1998; 57: 7014–7024. DOI: 10.1103 / PhysRevE.57.7014. [CrossRef] [Google Scholar] Пинто и др. (2014) Пинто Н., Ян Ф-К, Негиши А., Райнштедтер М.С., Гиллис Т.Э., Фадж Д.С. Самосборка увеличивает прочность волокон, сделанных из белков промежуточных филаментов виментина. Биомакромолекулы. 2014; 15: 574–581. DOI: 10.1021 / bm401600a. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] Poinapen et al. (2013) Poinapen D, Toppozini L, Dies H, Brown DCW, Rheinstädter MC. Статические магнитные поля улучшают порядок липидов в плазматической мембране нативных растений.Мягкая материя. 2013; 9: 6804–6813. DOI: 10.1039 / c3sm50355k. [CrossRef] [Google Scholar] Rafik, Doucet & Briki (2004) Rafik MEr, Doucet J, Briki F. Архитектура промежуточного волокна, определенная с помощью моделирования дифракции рентгеновских лучей твердого α -кератина. Биофизический журнал. 2004. 86: 3893–3904. DOI: 10.1529 / biophysj.103.034694. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] Randebrook (1964) Randebrook RJ. Neue erkenntnisse über den morphologischen aufbau des menschlichen haares. Журнал Общества химиков-косметологов.1964; 15: 691–706. [Google Scholar] Раппольт и Рапп (1996) Раппольт М., Рапп Г. Одновременная дифракция мало- и широкоугольного рентгеновского излучения во время основного перехода димиристоилфосфатидилэтаноламина. Berichte der Bunsengesellschaft и Physikalische Chemie. 1996; 7: 1153–1162. DOI: 10.1002 / bbpc.19961000710. [CrossRef] [Google Scholar] Rheinstädter et al. (2008) Rheinstädter MC, Das J, Flenner EJ, Brüning B, Seydel T, Kosztin I. Движущая когерентность в жидких фосфолипидных мембранах. Письма с физическим обзором.2008; 101: 248106. DOI: 10.1103 / PhysRevLett.101.248106. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] Rheinstädter et al. (2004) Rheinstädter MC, Ollinger C, Fragneto G, Demmel F, Salditt T. Коллективная динамика липидных мембран изучается методом неупругого рассеяния нейтронов. Письма с физическим обзором. 2004; 93: 108107. DOI: 10.1103 / PhysRevLett.93.108107. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] Rheinstädter, Seydel & Salditt (2007) Rheinstädter MC, Seydel T., Salditt T. Наносекундные молекулярные релаксации в липидных бислоях изучаются с помощью рассеяния нейтронов с высоким энергетическим разрешением и дифракции на месте.Physical Review E. 2007; 75: 011907. DOI: 10.1103 / PhysRevE.75.011907. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] Роббинс (2012) Роббинс CR. Химическое и физическое поведение человеческого волоса. 5-е изд. Нью-Йорк: Спрингер; 2012. [Google Scholar] Rogers (1959) Rogers GE. Электронная микроскопия шерсти. Журнал исследований ультраструктуры. 1959; 2: 309–330. DOI: 10.1016 / S0022-5320 (59) 80004-6. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] Schneggenburger et al. (2011) Schneggenburger P, Beerlink A, Weinhausen B, Salditt T, Diederichsen U.Пептидные модельные спирали в липидных мембранах: вставка, позиционирование и липидный ответ на агрегацию, изученный с помощью рассеяния рентгеновских лучей. Европейский биофизический журнал. 2011; 40: 417–436. DOI: 10.1007 / s00249-010-0645-4. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] Swift & Smith (2001) Swift JA, Smith JR. Микроскопические исследования эпикутикулы кератиновых волокон млекопитающих. Журнал микроскопии. 2001; 204: 203–211. DOI: 10.1046 / j.1365-2818.2001.00957.x. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] Тристрам-Нэгл и др.(2002) Тристрам-Нэгл С., Лю Ю., Леглейтер Дж., Нэгл Дж. Ф. Структура dmpc гелевой фазы определена методом рентгеновской дифракции. Биофизический журнал. 2002; 83: 3324–3335. DOI: 10.1016 / S0006-3495 (02) 75333-2. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] Ward & Lundgren (1954) Ward WH, Lundgren HP. Формирование, состав и свойства кератинов. Достижения в химии белков. 1954; 9: 243–297. [PubMed] [Google Scholar] Welti et al. (1981) Велти Р., Ринтул Д.А., Гудсайд-Залдуондо Ф., Фелдер С., Зильберт Д.Ф.Гелеобразный фосфолипид в плазматической мембране истощенных стеролом клеток lm мыши. Журнал биологической химии. 1981; 256: 7528–7535. [PubMed] [Google Scholar] Wilk, James & Amemiya (1995) Wilk KE, James VJ, Amemiya Y. Структура промежуточных волокон человеческого волоса. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — общие субъекты. 1995; 1245: 392–396. DOI: 10.1016 / 0304-4165 (95) 00111-5. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] Ян и др. (2014) Ян Ф. К., Петерс Р. Д., Дис Х., Райнштедтер М.С. Иерархическая, самоподобная структура в естественном загоне кальмаров.Мягкая материя. 2014; 10: 5541–5549. DOI: 10.1039 / C4SM00301B. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

Как действует средство для лечения волос Olaplex?

Уведомление о партнерской программе: я получаю небольшую комиссию за покупки, сделанные по партнерским ссылкам.

Olaplex — это линия средств для восстановления волос, «наращивания связи» , которая вызывает много шума в парикмахерском сообществе, особенно среди людей, которые повредили волосы из-за чрезмерного обесцвечивания. Он доступен в нескольких формах — Olaplex можно смешивать с отбеливающими средствами, чтобы минимизировать повреждение, или его можно использовать как отдельную обработку.Вот научные данные о том, как он «восстанавливает» дисульфидные связи в волосах.

Примечание (август 2018 г.). Я обновил этот пост, теперь есть и видеоверсия — прокрутите вниз, чтобы посмотреть!

Активным ингредиентом Olaplex является соединение под названием бис-аминопропилдигликоль дималеат . Это несколько двусмысленное имя, но я почти уверен, что оно соответствует структуре в патенте:

Olaplex утверждает, что « восстанавливает разорванные серные связи в волосах.Процедура называется «мультипликатором сцепления», который ограничивает повреждение волос во время или после окрашивания.

Многим людям с поврежденными волосами удалось получить потрясающие результаты от Olaplex. Вот моя подруга Мэри, которой вернули естественную текстуру локонов с помощью одной процедуры Olaplex:

Достаточно сказать, что это определенно что-то ! Но так ли это революционно, как кажется навязчивой шумихой?

Фон

Сначала немного об основах химии волос.Я уже писала о химии волос раньше в своем объяснении того, как работают выпрямление и химическая завивка, но вот краткое резюме:

Волосы содержат много белков кератина, в котором есть аминокислота цистеин. Цистеин особенный, потому что он содержит атом серы (S). Обычно две серы соединяются вместе, образуя дисульфидную связь (S-S) , создавая связь между двумя белками:

Все эти белки, которые держатся за руки, частично отвечают за общую форму и силу ваших волос . Когда волосы делают химическую завивку или выпрямляют, эти связи намеренно разрываются на две SH («свободные тиоловые») группы , а затем реформируются после того, как волосы принимают новую форму. Восстановление этих связей обычно занимает несколько дней (следовательно, нельзя мыть волосы в течение нескольких дней после химической завивки, так как это исказит форму).

Однако это не единственное, что может разрушить дисульфидные связи — щелочь с высоким pH, многократное нагревание, воздействие солнечного света, укладка волос и химические процедуры, такие как окрашивание волос, также разрушают дисульфидные связи и приводят к ослаблению и повреждению волос.

Перекись, используемая при отбеливании, может помочь восстановить дисульфидные связи … но также, как это ни парадоксально может остановить их образование , покрывая SH сульфатной группой, отсюда и дополнительное повреждение:

Теоретический механизм

Сначала я скептически отнесся к этим заявлениям, поскольку многие другие средства для волос утверждают, что делают аналогичные вещи, а … нет. Но патентообладатели — ученые-химики с чрезвычайно впечатляющей репутацией — Крейг Хокер входит в редколлегию многих журналов по химии с высоким импакт-фактором, и у него 17 Angew.Chem. документы в его резюме, которое является хорошим BFD в мире химии. Поэтому я хотел тщательно проверить этот продукт!

В патенте удивительно подробно описан механизм того, как он должен работать. Вкратце, два конца бис-аминопропилдигликольдималеата образуют связи с серой, образуя искусственный протяженный дисульфидный мостик . В частности, «дималеатная» часть бис-аминопропилдигликольдималеата — это так называемые акцепторы Михаэля.Каждая из них реагирует с SH-группой по реакции Михаэля с образованием ковалентных связей, например:

Итак, образуется новая дисульфидная связь. между двумя серами, делая волосы сильнее. Это происходит довольно быстро — в отличие от выпрямления волос и химической завивки, эти реакции будут происходить быстрее, чем реакция перекиси водорода, что означает, что повреждение волос во время окрашивания значительно сокращается. Довольно круто, да?

На практике

Замечательно, что существует научно обоснованное объяснение того, как Olaplex может работать , но действительно ли это происходит в реальном мире? Еще нет опубликованных независимых научных исследований, , не считая тысяч восторженных обзоров и фотографий до и после, которые довольно драматичны.В информационном бюллетене Американского совета сертифицированных колористов есть также классное сравнение с : они неоднократно промывали волосы шампунем после обработки Olaplex, минеральным маслом, b3 Brazilian Bond Builder или colorpHlex. Olaplex явно превосходит его, даже несмотря на то, что два других запатентованных препарата делают аналогичные заявления (укрепляют волосы изнутри, восстанавливают связи).

Olaplex теперь обычно используется в процедурах обесцвечивания и может сделать черные волосы седыми за один сеанс, при этом волосы не станут излишне ломкими! Мои волосы были обесцвечены с черного на белый (а затем на них был нанесен фиолетовый) в салоне Ultrafade by Rich, парикмахерской, которая хорошо известна своими удивительными азиатскими трансформациями волос, и мои волосы все еще находятся в приемлемом состоянии и их можно укладывать с помощью тепла. без поломки.

Сейчас существует 5 различных продуктов Olaplex, и они пронумерованы от 1 до 5:

Множитель облигаций Olaplex No. 1

Olaplex No. 1 имеет самую высокую концентрацию активного ингредиента. Это буквально просто вода, дималеат бис-аминопропилдигликоля и консерванты.

Я видел источники, которые говорят, что в нем содержится 80% или 100% активного ингредиента, но если список ингредиентов соответствует обычным правилам, он не может содержать более 50% (поскольку продукт должен содержать больше воды) . Кроме того, он очень жидкий, чего я не ожидал от этого химического вещества, хотя на самом деле это всего лишь предположение.

Olaplex рекомендует использовать № 1 разными способами: смешивать с отбеливателем для уменьшения повреждений, смешивать с блеском, тонером или краской или разбавлять и использовать в качестве первого шага при самостоятельном лечении. На их сайте есть удобная таблица смешивания.

Состав: вода (Aqua), бис-аминопропилдигликоль дималеат, феноксиэтанол, бензоат натрия.

Olaplex No.2 Бонд Перфектор

Это второй этап «только для профессионального использования», предназначенный для восстановления любых соединений, пропущенных Olaplex № 1.

Обучающие материалы

Olaplex подчеркивают, что Olaplex № 2 (и 3 также) являются связующими, а не кондиционирующими продуктами — если их оставить, они не сделают ваши волосы мягкими или питательными (фактически, они сделают ваши волосы жесткими. и корявый, как теперь знаю по личному опыту).

Инструкции:

• Лучше всего наносить на подсушенные полотенцем волосы
• Оставьте минимум на 10 минут (если возможно 20+ минут)
• Шампунь и кондиционер после этого
• Шампунь перед процедурой Olaplex, а также при наличии наростов (масла, силиконы, минералы)

Состав: вода (Aqua), бис-аминопропилдигликоль дималеат, пропиленгликоль, цетеариловый спирт, метосульфат бегентримония, цетиловый спирт, феноксиэтанол, глицерин, гидроксиэтилэтилцеллюлоза, стеарамидийметонат, хлористый метиленнатрий диметилцеллюлоза, хлорангидрид натрия, хлористый метилен натрий, хлористый метилен натрий, хлористый натрий Аромат (парфюм), поликватерний-37, тетранатрий ЭДТА, бутилфенилметилпропиональ, этидроновая кислота, аскорбиновая кислота, фитантриол, масло Prunus Amygdalus Dulcis (сладкий миндаль), токоферилацетат, масло алоэ барбадемонидского, жоафеносное, алоэ барбаденсовидное Лимонная кислота, сорбат калия.

Olaplex No. 3 Устройство для совершенствования волос

Olaplex № 3 — это средство, которое можно взять домой. Он имеет тот же список ингредиентов, что и Olaplex № 2, но с немного меньшей концентрацией активного ингредиента (12,5% по сравнению с 15%, согласно некоторым источникам).

Я не уверен, что уменьшение на 1/6 — это достаточно большая разница, чтобы гарантировать, что он будет обозначен как совершенно другой продукт с различным использованием, особенно когда и 2, и 3 предназначены для использования на высушенных полотенцем волосах, которые обычно содержат достаточно воды, чтобы разбавить его более чем на 1/6.Мне это просто кажется искусственной попыткой разграничить товары, предназначенные только для салонов, «профессиональное использование» и потребительские товары, что в индустрии волос действительно любит делать.

В любом случае, направления использования такие же, как у Olaplex 2:

• Лучше всего наносить на подсушенные полотенцем волосы
• Оставьте минимум на 10 минут (если возможно 20+ минут)
• Шампунь и кондиционер после этого
• Шампунь перед процедурой Olaplex, а также при наличии наростов (масла, силиконы, минералы)
• Используйте один раз в неделю или 2-3 раза в неделю для поврежденных волос

Состав: вода (Aqua), бис-аминопропилдигликоль дималеат, пропиленгликоль, цетеариловый спирт, метосульфат бегентримония, цетиловый спирт, феноксиэтанол, глицерин, гидроксиэтилэтилцеллюлоза, стеарамидийметонат, хлористый метиленнатрий диметилцеллюлоза, хлорангидрид натрия, хлористый метилен натрий, хлористый метилен натрий, хлористый натрий Аромат (парфюм), поликватерний-37, тетранатрий ЭДТА, бутилфенилметилпропиональ, этидроновая кислота, аскорбиновая кислота, фитантриол, масло Prunus Amygdalus Dulcis (сладкий миндаль), токоферилацетат, масло алоэ барбадемонидского, жоафеносное, алоэ барбаденсовидное Лимонная кислота, сорбат калия.

Olaplex No. 4 Bond Maintenance Shampoo

Шампунь для ухода за бондом

У этого шампуня самый длинный список ингредиентов, который я когда-либо видел в шампунях, и, честно говоря, я не знаю, зачем какому-либо продукту такое количество ингредиентов.

Это шампунь без сульфатов с бис-аминопропилдигликольдималеатом в качестве 10-го ингредиента — математически это означает, что он не может быть выше 10%, но практически говоря, и учитывая процентные содержания в Olaplex 2 и 3, он, вероятно, намного ниже который. Количество активного ингредиента кажется слишком низким, чтобы полагаться на него для восстановления поврежденных волос, но, вероятно, поэтому они называют его «уходом».Хотя он действительно выглядит довольно симпатичным шампунем.

Ингредиенты: вода (Aqua), лауроилметиллэтионат натрия, кокамидопропилгидроксисультаин, кокоилглицинат калия, динатрий кокоилглутамат, лауроилсаркозинат натрия, кокоат калия, децилпропедилглюкозид, экстракт глицеретал-диглюкозида диколпанидилпропилацетат-26, диглюкозид дицилпропедизпиролинола , Экстракт Punica Granatum, экстракт листьев Rosmarinus Officinalis (розмарин), экстракт плодов Musa Sapientum (банан), экстракт листьев Origanum Vulgare, экстракт плодов Marinda Citrifolia, экстракт корня Arctium Lappa, ароматизатор, оксид кокамидопропиламина, динатрий лауретолат, сульфосукцинат динатрия Дистеарат гликоля, кокоилглутамат натрия, метилглюцет-20, сополимер акрилатов, масло ядра Prunus Armeniaca (абрикос), фильтрат фермента масла ядра Pseudozyma Epicola / Argania Spinosa, экстракт фермента Pseudozyma Epicola-120 / Camellia Sinensis, масло семян фермента Gomellia Sinensis, ферментное масло Epicola Sinensis , Амодиметикон, лаурилсульфоацетат натрия, гуаровая гидроксипропилтримония хлорид, поликватерний-1 0, сополимер дивинилдиметикон / диметикон, поликватерний-11, тринатрийэтилендиаминдисукцинат, C11-15 парет-7, лаурет-9, глицерин, тридецет-12, гексилциннамал, лимонен, C12-13 парет-23, C12-13 парет-3 , Гидролизованный растительный протеин PG-пропилсилантриол, уксусная кислота, цитраль, бензойная кислота, тетранатрий ЭДТА, пентасатрийтрифосфат, полиакрилат натрия, пентаэритритилтетра-ди-Т-бутилгидроксигидроциннамат, динатрий ЭДТА, соргенилбензоат натрия, бензоэтанол натрия, этанол натрия , Quaternium-95, PEG-8, сополимер PEG-8 / SMDI, пальмитоилмиристилсеринат, лимонная кислота, гиалуронат натрия, токоферол, биотин, экстракт семян Helianthus Annuus (подсолнечника), масло семян Helianthus Annuus (подсолнечника).

Olaplex No. 5 Кондиционер для ухода за бондом

Это кондиционер с низким содержанием силикона и снова с очень длинным списком ингредиентов — на этот раз бис-аминопропилдигликольдималеат — это ингредиент номер 14 (если вы все еще придерживаетесь математических расчетов, он составляет менее 7%). Опять же, количество активного ингредиента выглядит немного низким для использования его «как Olaplex», хотя он действительно выглядит как хороший кондиционер.

Состав: вода (Aqua), цетеариловый спирт, миристат бензилового эфира PPG-3, триглицерид каприловой / каприновой кислоты, цетиловый спирт, октилдодецил-рицинолеат, кватерниум-91, цетримонийхлорид, дивинилдиметикон / диметикон сополимер, хлоридэтримонийхлорид цетримония, хентримоний хлорид , Бис-аминопропилдигликоль дималеат, отдушка (парфюмерия), пантенол, фосфолипиды, диметикон ПЭГ-7 изостеарат, фильтрат фермента масла ядра Pseudozyma Epicola / Argania Spinosa, экстракт Pseudozyma Epicola / Camellia sinocensis Seudozyma Filedium Filium / Camellia sinocensis 95, пропандиол, экстракт Punica Granatum, экстракт плодов Marinda Citrifolia, ПЭГ-8, экстракт плодов Euterpe Oleracea, масло семян Camellia Sinensis, масло семян Crambe Abyssinica, гидроксипропилциклодекстрин, масло Persea Gratissima (авокадо), масло Vitis Vinifera (виноград) Динатрий ЭДТА, полисиликон-15, C11-15 Pareth-7, гидроксипропилгуар, глицин соевое (соевое) масло, PEG-45M, PEG-7, амодиметикон, амодиметикон, C12-13 Pa reth-23, C12-13 Pareth-3, Laureth-9, пентаэритритилтетра-ди-T-бутилгидроксигидроциннамат, PEG-4, феноксиэтанол, гексилциннамаль, лимонен, тридецет-12, полиаспартат натрия, цитраль, сорбат калия, бутилат калия , Диоксид кремния, уксусная кислота, этидроновая кислота, ацетат натрия, хлорфенезин, пропиленгликоль, дилаурат PEG-4, лаурат PEG-4, BHT, дегидроацетат натрия, сополимер PEG-8 / SMDI, экстракт пальмитоилмиристилсерината, полиакрилат натрия, полиакрилат натрия Бензоат натрия, лимонная кислота, токоферол, гидролизованная гиалуроновая кислота, биотин, экстракт семян Helianthus Annuus (подсолнечника), масло семян Helianthus Annuus (подсолнечника).

У меня было несколько вопросов об Olaplex, основанных на механизме его работы — это очень умозрительные вопросы!

Можно ли использовать Olaplex для химической завивки?

Поскольку этот метод образует дисульфидные связи намного быстрее, чем традиционные методы, можно ли использовать Olaplex для химической завивки, когда вы можете сразу же мыть волосы? Я лично не понимаю, почему бы и нет, хотя, возможно, он не продавался таким образом, потому что он менее революционен.

Почему в структуре присутствуют ионные связи?

Малеатные участки молекулы соединены с линкером ионными связями (притяжение между битами + и -), а не ковалентной связью (сплошная линия).Ковалентные связи обычно сильнее, чем ионные, и, как правило, ионные связи более подвержены разрыву, если вокруг много воды и других ионов или если есть изменения pH, которых вы ожидаете при регулярном мытье головы шампунем. Почему изобретатели решили использовать ионные связи?

Это потому, что используемые здесь ионные связи необычно сильны или имеют немного большую угловую свободу (ковалентные связи похожи на жесткие сварные соединения, а ионные связи больше похожи на шарнирные соединения)? Или это значит, что эффект Olaplex исчезнет быстрее, и вам придется использовать больше продукта? Планируется ли устаревание, чтобы они могли представить Olaplex Permanent 2.0 через несколько лет, с ковалентными связями, где находятся ионные связи? (Стоит отметить, что патент распространяется на версии с ковалентными связями, и в настоящее время оценивается, что эффекты «исчезают в течение нескольких недель или месяца» — в патенте упоминается «два месяца или более».) Я не думаю, что я в ближайшее время получу хороший ответ на этот вопрос.

Есть ли опасность того, что волосы станут труднее восстанавливать, если они повредятся после Olaplex?

Этот вопрос с моей стороны в основном является пустым размышлением, и это вполне может быть глупый вопрос.

Для нормальных волос самым слабым списком обычно является дисульфидная связь. Когда он разрушается, он становится свободным тиолом, который можно восстановить кислородом или перекисью (очень медленно и ненадежно) или Olaplex (быстро и, вероятно, надежно). Но что происходит, когда появляется Olaplex? Я подозреваю, что ионная связь будет самым слабым местом, и вы останетесь с этим на концах:

Будет ли это действовать как «колпачок», чтобы остановить дальнейшее образование дисульфидных мостиков, препятствуя дальнейшему действию обработки Olaplex?

TL; версия DR

С химической точки зрения Olaplex определенно может помочь восстановить волосы так, как ни один другой продукт на рынке в настоящее время не делает.К сожалению, я не могу найти в Австралии список салонов с Olaplex, но его распространяет компания Haircare Australia, которая может помочь.

Есть также несколько продавцов Olaplex на Amazon.

Вот версия видео — нажмите здесь, чтобы посмотреть его на YouTube.

Вы пробовали Olaplex? Соответствует ли это шумихе?

Этот пост содержит партнерские ссылки — если вы решите перейти по ссылке и поддержать Lab Muffin финансово, спасибо! Для получения дополнительной информации см. Политика раскрытия информации.

Глава 2: Структура белка — химия

Глава 2: Структура белка

2.1 Структура и свойства аминокислот

2.2 Образование пептидной связи и структура первичного белка

2.3 Вторичная структура белка

2.4 Супервторичная структура и белковые мотивы

2,5 Третичная и четвертичная структура белка

2.6 Сворачивание, денатурация и гидролиз белков

2. 7 Ссылки

2.1 Структура и свойства аминокислот

Белки являются одними из наиболее распространенных органических молекул в живых системах и обладают самым разнообразным набором функций среди всех макромолекул. Белки могут быть структурными, регуляторными, сократительными или защитными; они могут служить для транспортировки, хранения или перепонки; или они могут быть токсинами или ферментами.Каждая клетка живой системы может содержать тысячи различных белков, каждый из которых выполняет уникальную функцию. Их структуры, как и их функции, сильно различаются. Однако все они представляют собой полимеры альфа-аминокислот, расположенные в линейной последовательности и связанные друг с другом ковалентными связями.

Структура альфа-аминокислот

Основным строительным блоком белков являются альфа (α) аминокислоты . Как следует из их названия, они содержат функциональную группу карбоновой кислоты и функциональную группу амина.Обозначение альфа используется, чтобы указать, что эти две функциональные группы отделены друг от друга одной углеродной группой. Помимо амина и карбоновой кислоты, альфа-углерод также присоединен к водороду и одной дополнительной группе, которая может различаться по размеру и длине. На схеме ниже эта группа обозначена как R-группа. В живых организмах в качестве строительных блоков белка используются 20 аминокислот. Они отличаются друг от друга только положением R-группы. Основная структура аминокислоты показана ниже:

Рисунок 2.1 Общая структура альфа-аминокислоты

Всего в белковые структуры обычно включается 20 альфа-аминокислот (рис. 2.x). Различные R-группы имеют разные характеристики в зависимости от природы атомов, включенных в функциональные группы. Есть R-группы, которые преимущественно содержат углерод и водород и очень неполярны или гидрофобны. Другие содержат полярные незаряженные функциональные группы, такие как спирты, амиды и тиолы. Некоторые аминокислоты являются основными (содержащие функциональные аминогруппы) или кислотными (содержащими функциональные группы карбоновых кислот).Эти аминокислоты способны образовывать полные заряды и могут взаимодействовать с ионами. Каждая аминокислота может быть сокращена с использованием трехбуквенного и однобуквенного кода.

Рис. 2.2 Структура 20 альфа-аминокислот, используемых в синтезе белка. R-групп обозначены обведенными / окрашенными участками каждой молекулы. Цвета указывают на определенные классы аминокислот: гидрофобные — зеленый и желтый, гидрофильные полярные незаряженные — оранжевый, гидрофильные кислые — синие, гидрофильные основные — розовые.

Щелкните здесь, чтобы загрузить версию таблицы аминокислот

Неполярные (гидрофобные) аминокислоты

Неполярные аминокислоты можно в значительной степени подразделить на два более конкретных класса: алифатические аминокислоты , аминокислот и ароматические аминокислоты . , алифатические аминокислоты (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин и пролин) обычно содержат разветвленные углеводородные цепи, от самого простого глицина до более сложных структур лейцина и валина.Пролин также классифицируется как алифатическая аминокислота, но обладает особыми свойствами, поскольку углеводородная цепь циклизуется с концевым амином, создавая уникальную 5-членную кольцевую структуру. Как мы увидим в следующем разделе, посвященном первичной структуре, пролин может значительно изменить трехмерную структуру из-за структурной жесткости кольцевой структуры, когда он включен в полипептидную цепь и обычно обнаруживается в областях белка, где возникают складки или повороты.

Ароматические аминокислоты , (фенилаланин, тирозин и триптофан), , как следует из их названия, содержат ароматические функциональные группы в своей структуре, что делает их в значительной степени неполярными и гидрофобными из-за высокого содержания углерода / водорода. Однако следует отметить, что гидрофобность и гидрофильность представляют собой скользящую шкалу, и каждая из различных аминокислот может иметь разные физические и химические свойства в зависимости от своей структуры. Например, гидроксильная группа, присутствующая в тирозине, увеличивает его реакционную способность и растворимость по сравнению с фенилаланином.

Метионин, одна из серосодержащих аминокислот обычно классифицируется как неполярные, гидрофобные аминокислоты, поскольку терминальная метильная группа создает функциональную группу тиоэфира, которая обычно не может образовывать постоянный диполь внутри молекулы и сохраняет низкую растворимость.

Полярные (гидрофильные) аминокислоты

Полярные гидрофильные аминокислоты можно разделить на три основных класса: полярные незаряженные, кислотные и основные функциональные группы.В пределах полярного незаряженного класса боковые цепи содержат гетероатомы (O, S или N), которые способны образовывать постоянные диполи внутри R-группы. К ним относятся гидроксил- и сульфоксил-содержащие аминокислоты, серин, треонин и цистеин и амидсодержащие аминокислоты , глутамин и аспаригин. Две аминокислоты, глутаминовая кислота (глутамат) и аспарагиновая кислота (аспартат) составляют кислые аминокислоты и содержат боковые цепи с функциональными группами карбоновых кислот, способными полностью ионизироваться в растворе.Основные аминокислоты , лизин, аргинин и гистидин содержат функциональные аминогруппы, которые можно протонировать для обеспечения полного заряда.

Многие аминокислоты с гидрофильными R-группами могут участвовать в активном сайте ферментов. Активный центр — это часть фермента, которая напрямую связывается с субстратом и осуществляет реакцию. Белковые ферменты содержат каталитических групп , состоящих из R-групп аминокислот, которые способствуют образованию и разрушению связей. Аминокислоты, которые играют значительную роль в специфичности связывания активного сайта, обычно не примыкают друг к другу в первичной структуре, но образуют активный сайт в результате сворачивания при создании третичной структуры, как вы увидите позже в глава.

Белковые структуры, построенные из основных аминокислот, могут состоять из сотен аминокислот. Таким образом, для простоты 20 аминокислот, используемых для синтеза белка, имеют аббревиатуры как трехбуквенного, так и однобуквенного кода (Таблица 2.1). Эти сокращения обычно используются для обозначения белковых последовательностей в биоинформатических и исследовательских целях.

Таблица 2.1 Сокращения α-аминокислот

Мысленный вопрос: Триптофан содержит функциональную группу амина, почему триптофан не является основным?

Ответ: Триптофан содержит индольную кольцевую структуру, которая включает функциональную группу амина. Однако из-за близости и электроноакцепторной природы ароматической кольцевой структуры неподеленная пара электронов на азоте недоступна для принятия протона.Вместо этого они участвуют в образовании связей p- в нескольких различных резонансных структурах, возможных для индольного кольца. На рис. 2.3A показаны четыре возможные резонансные структуры для индола. И наоборот, в структуре имидазольного кольца, обнаруженной в гистидине, есть два атома азота, один из которых участвует в образовании резонансных структур (азот № 1 на рисунке 2.3B) и не может принимать протон, а другой (азот № 3 ), которая имеет неподеленную пару электронов, которая может принять протон.

Рис. 2.3 Сравнение структурной доступности неподеленной пары электронов на азоте для принятия протона в кольцевой структуре индола и иммидизола . (A) Показаны четыре резонансные структуры индольной кольцевой структуры, демонстрирующие, что неподеленная пара электронов на азоте участвует в образовании pi -связей. (B) Кольцевая структура имидазола имеет один азот (1), который участвует в резонансных структурах (не показаны) и не может принимать протон, в то время как второй азот (3) имеет неподеленную пару электронов, доступных для принятия протона. как показано.

Работайте самостоятельно:

В приведенном выше примере опишите с помощью химической диаграммы, почему амидные атомы азота, содержащиеся в аспарагине и глутамине, не являются основными.

Альфа-аминокислоты — хиральные молекулы

Если вы изучите структуру альфа-углерода в каждой из аминокислот, вы заметите, что все аминокислоты, кроме глицина, являются хиральными молекулами (Рисунок 2.4) Хиральная молекула — это молекула, которая не накладывается на свое зеркальное отображение. Подобно левой и правой руке с большим пальцем и пальцами в одном порядке, но они являются зеркальными, а не одинаковыми, к хиральным молекулам прикреплены одни и те же предметы в одном и том же порядке, но они являются зеркальными, а не одинаковыми. Версии хиральных молекул с зеркальным отображением обладают физическими свойствами, которые почти идентичны друг другу, поэтому их очень трудно отличить друг от друга или разделить.Из-за этой природы им дано специальное название стереоизомера — энантиомеры , и фактически сами соединения получили такое же название! Эти молекулы действительно различаются тем, как они вращают простой поляризованный свет, и тем, как они реагируют и взаимодействуют с биологическими молекулами. Молекулы, вращающие свет в правостороннем направлении, называются правовращающими и обозначаются буквой D. Молекулы, которые вращают свет в левом направлении, называются левовращающими и обозначаются буквой L, чтобы отличить один энантиомер от другого.D- и L-формы аланина показаны на рисунке 2.4B.

Хотя большинство аминокислот могут существовать как в левосторонней, так и в правосторонней формах, жизнь на Земле состоит почти исключительно из левосторонних аминокислот. Протеогенные аминокислоты, включенные в белки рибосомами, всегда находятся в L-конформации. Некоторые бактерии могут включать D-аминокислоты в пептиды, не кодируемые рибосомами, но D-аминокислоты в природе используются редко. Интересно, что когда мы обсудим структуру сахаров в главе XX, мы обнаружим, что сахара, которые включены в углеводные структуры, почти исключительно находятся в D-конформации.Никто не знает, почему это так. Однако доктор. Джон Кронин и Сандра Пиццарелло показали, что из аминокислот, которые падают на Землю из космоса на метеоритах, больше находится в L-конформации, чем в D-конформации. Таким образом, тот факт, что мы состоим преимущественно из L-аминокислот, может быть вызван аминокислотами из космоса.

Почему аминокислоты в космосе благоприятствуют L-конформации? Никто точно не знает, но известно, что излучение также может существовать в левосторонней и правосторонней формах. Итак, существует теория под названием гипотеза Боннера , которая предполагает, что преобладающие формы излучения в космосе (т. Е.от вращающейся нейтронной звезды, например) может привести к селективному образованию гомохиральных молекул, таких как L-аминокислоты и D-сахара. Это все еще спекулятивно, но недавние открытия метеоритов делают эту гипотезу гораздо более правдоподобной.

Рисунок 2.4 Хиральность аминокислот. За исключением простейшей аминокислоты, глицина, все другие аминокислоты, которые включены в белковые структуры, имеют хиральную природу. (A) Демонстрирует хиральность структуры основной альфа-аминокислоты при использовании неспецифической R-группы.(B) Пара энантиомеров D- и L-аланина, верхняя диаграмма представляет модель шара и клюшки, а нижняя диаграмма представляет линейную структуру.

Изображение (A) из NASA

Обратите внимание, что обозначения D и L — это особые термины, используемые для того, как молекула вращает простой поляризованный свет. Это не означает абсолютную стереоконфигурацию молекулы. Абсолютная конфигурация относится к пространственному расположению атомов хирального молекулярного объекта (или группы) и его стереохимическому описанию e.грамм. R или S , имея в виду Rectus или Sinister соответственно.

Абсолютные конфигурации хиральной молекулы (в чистом виде) чаще всего получают с помощью рентгеновской кристаллографии. Альтернативными методами являются оптическая вращательная дисперсия, колебательный круговой дихроизм, использование реагентов хирального сдвига в протонном ЯМР и визуализации кулоновского взрыва. После получения абсолютной конфигурации назначение R или S основано на правилах приоритета Кан-Ингольда-Прелога, , которые можно просмотреть, перейдя по ссылке и на рисунке 2.5. Все хиральные аминокислоты, кроме цистеина, также находятся в S-конформации. Цистеин содержит атом серы, из-за чего R-группа имеет более высокий приоритет, чем функциональная группа карбоновой кислоты, что приводит к R-конформации для абсолютной стереохимии. Однако цистеин действительно вращает простой поляризованный свет в левовращающем или левовращающем направлении. Таким образом, R- и S-обозначения не всегда соответствуют D- и L-конформации.

Рисунок 2.5 Абсолютная конфигурация определяется обозначениями Rectus (R) и Sinister (S). В системе Кан-Ингольда Прелога для наименования хиральных центров группы, присоединенные к хиральному центру, ранжируются в соответствии с их атомным номером, причем наивысший атомный номер получает наивысший приоритет (A на диаграмме выше), а наименьший атомный номер получает наименьший приоритет (D на диаграмме выше). Затем наблюдатель с самым низким приоритетом направляет его в сторону, чтобы правильно сориентировать молекулу для дальнейшей оценки.Затем отслеживается путь приоритетов №1, №2 и №3 (соответствующих A, B и C выше). Если путь идет по часовой стрелке, хиральному центру присваивается R-обозначение, тогда как если путь идет против часовой стрелки, ему присваивается S-обозначение.

Изображение из Википедия

Аминокислоты — цвиттерионы

В химии цвиттер-ион представляет собой молекулу с двумя или более функциональными группами, из которых по крайней мере одна имеет положительный, а одна отрицательный электрический заряд, а суммарный заряд всей молекулы равен нулю при определенном pH.Поскольку они содержат по крайней мере один положительный и один отрицательный заряд, цвиттерионы также иногда называют внутренними солями . Заряды на различных функциональных группах уравновешивают друг друга, и молекула в целом может быть электрически нейтральной при определенном pH. Значение pH, при котором это происходит, известно как изоэлектрическая точка –.

В отличие от простых амфотерных соединений, которые могут образовывать только или катионные или анионные частицы, цвиттерион одновременно имеет оба ионных состояния.Аминокислоты являются примерами цвиттерионов (рис. 2.6). Эти соединения содержат аммонийную и карбоксилатную группы, и их можно рассматривать как возникающие в результате своего рода внутримолекулярной кислотно-основной реакции: аминогруппа депротонирует карбоновую кислоту.

Рис. 2.6 Аминокислоты — это цвиттерионы. Аминокислота содержит как кислотные (фрагмент карбоновой кислоты), так и основные (фрагмент амина) центры. Изомер справа — это цвиттерионная форма.

Поскольку аминокислоты являются цвиттерионами, а некоторые из них также содержат потенциал для ионизации в своих R-группах, их состояние заряда in vivo , и, таким образом, их реакционная способность может варьироваться в зависимости от pH, температуры и статуса сольватации локальных микросреда, в которой они расположены.Таблица стандартных значений pK _a для аминокислот показана в таблице 2.1 и может использоваться для прогнозирования состояния ионизации / заряда аминокислот и получаемых ими пептидов / белков. Однако следует отметить, что статус сольватации в микроокружении аминокислоты может изменять относительные значения pK _a этих функциональных групп и обеспечивать уникальные реактивные свойства в активных центрах ферментов (таблица 2.1). Более подробное обсуждение эффектов десольватации будет дано в главе XX, посвященной механизмам ферментативных реакций.

Таблица 2.1

Версия для печати значений pKa

Как видно из таблицы 2.1, семь аминокислот содержат R-группы с ионизируемыми боковыми цепями и обычно находятся в активных центрах ферментов. Напомним, что pK _a определяется как pH, при котором ионизированная и неионизированная формы ионизируемой функциональной группы в молекуле существуют в равных концентрациях. Таким образом, когда функциональная группа сдвигается выше или ниже ее значения pK _— , произойдет сдвиг в концентрациях ионизированных и неионизированных форм в пользу одного состояния по сравнению с другим.На рис. 2.7 показаны различные R-группы в их неионизированном и ионизированном состояниях и их предпочтительные состояния выше или ниже значения pK _a .

Рис. 2.7 Ионизируемые функциональные группы в обычных аминокислотах. Во всех аминокислотах как функциональная группа карбоновой кислоты (C-конец), так и функциональная группа амина (N-конец) способны к ионизации. Кроме того, семь аминокислот (аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аргинин, гистидин, лизин, тирозин и цистеин) также содержат ионизируемые функциональные группы в своих R-группах.Предпочтительные состояния функциональной группы показаны либо выше, либо ниже их соответствующих значений pK _a .

Обычно ионизируемая группа будет благоприятствовать протонированному состоянию в условиях pH ниже ее соответствующих значений pK _a и будет благоприятствовать депротонированному состоянию в условиях pH выше ее соответствующего значения pK _a . Таким образом, значения pK _a можно использовать для предсказания общего состояния заряда аминокислот и их результирующих пептидов / белков в определенной среде.Например, если мы посмотрим на кривую титрования основной аминокислоты, гистидина (рис. 2.8). При достижении каждого pK _a состояние заряда аминокислоты изменяется в пользу депротонированного состояния. Таким образом, гистидин будет медленно прогрессировать от общего заряда +2 при очень низком pH (полностью протонированный) до общего заряда -1 при очень высоком pH (полностью депротонирован).

Рис. 2.8. Состояние ионизации гистидина в среде с различным pH. (A) Кривая титрования гистидина от низкого pH до высокого pH.Указывается каждая точка эквивалентности (pK _a ). (B) Показывает благоприятное состояние ионизации гистидина после прохождения каждого pK _{значения} .

Изображение адаптировано из L. Van Warren

Дополнительная практика:

Нарисуйте глутаминовую кислоту и спрогнозируйте общее состояние заряда аминокислоты при pH = 1, pH = 3, pH = 7 и pH = 12.

Образование цистеиновых и дисульфидных связей

Цистеин также является уникальной аминокислотой, поскольку эта боковая цепь способна подвергаться обратимой окислительно-восстановительной ( окислительно-восстановительной ) реакции с другими остатками цистеина, создавая ковалентную дисульфидную связь в окисленном состоянии (Рисунок 2.9). Вспомните, что когда молекулы окисляются, они теряют электроны, а когда молекулы восстанавливаются, они приобретают электроны. Во время биологических окислительно-восстановительных реакций ионы водорода ( протонов ) часто удаляются с электронами из молекулы во время окисления и возвращаются во время восстановления. Таким образом, если реакция теряет или набирает протоны, это хороший признак того, что она также теряет или приобретает электроны и что происходит окислительно-восстановительная реакция. Таким образом, получение или потеря протонов может быть простым способом идентифицировать этот тип реакции.

Дисульфидные связи являются неотъемлемой частью образования трехмерной структуры белков и, следовательно, могут сильно влиять на функцию получаемого белка. В клеточных системах образование / разрыв дисульфидной связи является ферментно-опосредованной реакцией и может использоваться в качестве механизма для контроля активности белка. Дисульфидные связи будут обсуждаться более подробно в разделе 2.xx данной главы и в главе XX.

Рис. 2.9. Цистеин может окисляться с образованием дисульфидных связей. Во время образования дисульфидной связи два цистеина окисляются с образованием молекулы цистина. Это требует потери двух протонов и двух электронов.

вернуться к началу

2.2 Образование пептидных связей и структура первичного белка

В клеточных системах белки связаны между собой большим ферментным комплексом, который содержит смесь РНК и белков.Этот комплекс называется рибосомой . Таким образом, поскольку аминокислоты связаны друг с другом, чтобы сформировать определенный белок, они расположены в очень определенном порядке, который диктуется генетической информацией, содержащейся в молекуле информационной РНК (мРНК). Этот специфический порядок аминокислот известен как первичная последовательность белка . Механизм трансляции, используемый рибосомой для синтеза белков, будет подробно обсуждаться в главе XX.В этой главе основное внимание будет уделено химической реакции, происходящей во время синтеза, и физическим свойствам полученных пептидов / белков.

Первичная последовательность белка связана вместе с использованием синтеза дегидратации (потеря воды), которые объединяют карбоновую кислоту вышележащей аминокислоты с аминогруппой нижележащей аминокислоты с образованием амидной связи (рис. 2.10). ). Аналогично, обратная реакция — это гидролиз и требует включения молекулы воды для разделения двух аминокислот и разрыва амидной связи.Примечательно, что рибосома служит ферментом, который опосредует реакции синтеза дегидратации, необходимые для построения белковых молекул, тогда как класс ферментов, называемых протеазами , , необходим для гидролиза белка.

В белковых структурах амидная связь между аминокислотами известна как пептидная связь . Последующие аминокислоты будут добавлены на конце карбоновой кислоты растущего белка.Таким образом, белки всегда синтезируются направленным образом, начиная с амина и заканчивая хвостом карбоновой кислоты. Новые аминокислоты всегда добавляются к хвосту карбоновой кислоты, а не к амину первой аминокислоты в цепи. Направленность синтеза белка определяется рибосомой и известна как N-to C-синтез .

Рис. 2.10. Образование пептидной связи. Добавление двух аминокислот для образования пептида требует синтеза дегидратации.

Как отмечалось выше в разделе о цвиттер-ионах, амидные связи имеют резонансную структуру, которая не позволяет атомной неподеленной паре электронов действовать как основание (рис. 2.11).

Рисунок 2.11 Резонансная структура амида. Во время амидного резонанса неподеленные пары электронов из азота участвуют в образовании pi -связи с карбонильным углеродом, образующим двойную связь. Таким образом, амидные атомы азота не являются основными. Кроме того, связь C-N в амидной структуре зафиксирована в пространстве и не может вращаться из-за характера связи p-.

Изображение В.К. Чанг

Вместо этого они участвуют в образовании связи p- с карбонильным углеродом. Кроме того, связь C-N в амидной структуре зафиксирована в пространстве и не может вращаться из-за характера связи p-. Это создает фиксированные физические местоположения R-групп в растущем пептиде либо в конформациях цис, или транс, . Поскольку R-группы могут быть довольно объемными, они обычно чередуются по обе стороны от растущей белковой цепи в конформации транс .Конформация цис предпочтительна только с одной конкретной аминокислотой, пролином . Это связано с циклической структурой R-группы пролина и стерическими препятствиями, которые возникают, когда пролин принимает конформацию trans (рис. 2.12). Таким образом, остатки пролина могут иметь большое влияние на трехмерную структуру полученного пептида.

Рисунок 2.12. Конформация Cis и Trans R-групп аминокислот. Верхняя диаграмма отображает конформации цис и транс двух соседних аминокислот, обозначенных как X и Y, которые обозначают любую из 20 аминокислот, за исключением пролина. В конформации trans R-группа от аминокислоты X повернута в сторону и находится на другой стороне молекулы по сравнению с R-группой от аминокислоты Y. Эта конформация дает наименьшее количество стерических препятствий по сравнению с cis конформация, в которой R-группы расположены с одной стороны и в непосредственной близости друг от друга.На нижней диаграмме любая аминокислота X расположена перед остатком пролина. Из-за циклизации пролиновой R-группы с амидным азотом в основной цепи это смещает положение пролиновой R-группы, чтобы быть ближе к R-группе от аминокислоты X, когда она принимает конформацию trans . Таким образом, пролин отдает предпочтение конформации цис , которая имеет меньшие стерические препятствия.

Белки представляют собой очень большие молекулы, содержащие множество аминокислотных остатков, связанных вместе в очень определенном порядке. Размер белков варьируется от 50 аминокислот до самого большого известного белка, содержащего 33 423 аминокислоты. Макромолекулы, содержащие менее 50 аминокислот, известны как пептиды (рис. 2.13).

Рис. 2.13 Пептиды и белки — это макромолекулы, состоящие из длинных цепочек аминокислот, соединенных вместе амидными связями. Порядок и природа аминокислот в первичной последовательности белка определяют структуру укладки белка на основе окружающей среды, окружающей белок (то есть, если он находится внутри клетки, он, вероятно, окружен водой в очень полярной среде. , тогда как если белок встроен в плазматическую мембрану, он будет окружен очень неполярными углеводородными хвостами).

Благодаря большому количеству аминокислот, которые могут быть включены в каждое положение в белке, существуют миллиарды различных возможных комбинаций белков, которые можно использовать для создания новых белковых структур! Например, подумайте о трипептиде, полученном из этого пула аминокислот. В каждой позиции есть 20 различных опций, которые могут быть включены. Таким образом, общее возможное количество образующихся трипептидов будет 20 X 20 X 20 или 20 ³ , что равно 8000 различных вариантов трипептидов! А теперь подумайте, сколько вариантов было бы для небольшого пептида, содержащего 40 аминокислот.Будет 20 ⁴⁰ вариантов или ошеломляющая 1,09 X 10 ⁵² возможных вариантов последовательности! Каждый из этих вариантов будет различаться по общей форме белка, поскольку природа боковых цепей аминокислот помогает определить взаимодействие белка с другими остатками в самом белке и с окружающей его средой.

Характер аминокислот по всему белку помогает белку складываться и формировать его трехмерную структуру. Именно эта трехмерная форма требуется для функциональной активности белка (т. Е. форма белка = функция белка ). Для белков, находящихся в водной среде клетки, гидрофобные аминокислоты часто находятся внутри структуры белка, тогда как водолюбивые гидрофильные аминокислоты будут на поверхности, где они могут связываться водородом и взаимодействовать с молекулами воды. Пролин уникален, потому что он имеет единственную R-группу, которая образует циклическую структуру с аминогруппой в основной цепи. Эта циклизация заставляет пролин принимать конформацию цис , а не конформацию транс внутри остова.Этот сдвиг в структуре часто означает, что пролины представляют собой положения, в которых происходят изгибы или изменения направления внутри белка. Метионин уникален тем, что он служит исходной аминокислотой почти для всех многих тысяч белков, известных в природе. Цистеины содержат тиоловые функциональные группы и, таким образом, могут окисляться другими остатками цистеина с образованием ковалентных дисульфидных связей в структуре белка (рис. 2.14). Дисульфидные мостики добавляют дополнительную стабильность трехмерной структуре и часто требуются для правильного фолдинга и функционирования белка (Рисунок 2.14).

Рисунок 2.14 Дисульфидные связи. Дисульфидные связи образуются между двумя остатками цистеина в пептидной или белковой последовательности или между различными пептидными или белковыми цепями. В приведенном выше примере изображены две пептидные цепи, которые образуют гормон инсулин. Дисульфидные мостики между двумя цепями необходимы для правильного функционирования этого гормона по регулированию уровня глюкозы в крови.

Изображение предоставлено: CNX OpenStax через Wikimedia Commons

Форма и функции белка

Первичная структура каждого белка приводит к уникальному паттерну сворачивания, который характерен для этого конкретного белка.Таким образом, первичная последовательность — это линейный порядок аминокислот, поскольку они связаны вместе в белковой цепи (рис. 2.15). В следующем разделе мы обсудим сворачивание белка, которое приводит к образованию вторичных, третичных, а иногда и четвертичных белковых структур.

Рис. 2.15. Первичная структура белка представляет собой линейную последовательность аминокислот.

(кредит: модификация работы Национального исследовательского института генома человека)

вернуться к началу

2.3 Структура вторичного белка

В предыдущем разделе мы отметили жесткость, создаваемую связью CN в амидной связи, когда аминокислоты соединяются друг с другом, и узнали, что это приводит к тому, что R-группы аминокислот благоприятствуют конфромации транс (за исключением пролина, который поддерживает конформацию цис ). Эта жесткость каркаса белка ограничивает потенциал сворачивания и структуру получаемого белка. Однако связи, прикрепленные к α-углероду, могут свободно вращаться и вносить свой вклад в гибкость и уникальные паттерны сворачивания, наблюдаемые внутри белков.Чтобы оценить возможные модели вращения, которые могут возникнуть вокруг α-углерода, обычно измеряются торсионные углы Phi (Φ) и Psi (ψ). Угол кручения Phi (Φ) измеряет вращение вокруг связи α-углерод-азот, оценивая угол между двумя соседними карбонильными атомами углерода, когда вы смотрите прямо вниз по связи α-углерод-азот в плоскость бумаги (рис. 2.16). ). И наоборот, торсионный угол Psi (ψ) измеряет вращение вокруг связи α-углерод — карбонильный углерод, оценивая угол между двумя соседними атомами азота, когда вы смотрите прямо вниз на связь α-углерод — карбонильный углерод (Рисунок 2.16).

Рисунок 2.16 Торсионные углы Phi (Φ) и Psi (ψ). (A) Торсионный угол Phi (Φ) является мерой вращения вокруг связи между α-углеродом и амидным азотом. Он измеряется как угол между двумя карбонильными атомами углерода, примыкающими к связи, показанный на нижней панели. (B) Торсионный угол Psi (ψ) является мерой вращения вокруг связи между α-углеродом и карбонильным углеродом. Он измеряется как угол между двумя атомами азота, примыкающими к связи, показанный на нижней панели.

В то время как связи вокруг α-углерода могут вращаться свободно, предпочтительные торсионные углы ограничены меньшим набором возможностей, поскольку соседние атомы избегают конформаций, которые имеют высокие стерические препятствия, связанные с ними. Г. Рамачандран создал компьютерные модели небольших пептидов для определения стабильных конформаций торсионных углов Phi (Φ) и Psi (ψ). С его результатами он создал так называемый график Рамачандрана, который графически отображает области перекрытия наиболее благоприятных углов кручения Phi (Φ) и Psi (ψ) (Рисунок 2.17)

Рис. 2.17. Сюжет Рамачандрана. Благоприятный и очень благоприятный торсионные углы Phi (Φ) и Psi (ψ) обозначены желтым и красным соответственно. Указаны углы связи для общих вторичных белковых структур.

Изображение изменено с: J. Cooper

Внутри каждого белка небольшие участки белка могут принимать специфические повторяющиеся паттерны сворачивания. Эти специфические мотивы или узоры называются вторичной структурой .Двумя наиболее распространенными вторичными структурными особенностями являются альфа-спираль и бета-гофрированный лист (рис. 2.18). Внутри этих структур внутримолекулярные взаимодействия, особенно водородная связь между амином основной цепи и карбонильными функциональными группами, имеют решающее значение для поддержания трехмерной формы.

Рис. 2.18. Вторичные структурные особенности в структуре белка. Правая альфа-спираль и бета-складчатый лист являются общими структурными мотивами, обнаруженными в большинстве белков.Они удерживаются вместе за счет водородной связи между амином и карбонильным кислородом в основной цепи аминокислоты.

Изображение изменено из: The School of Biomedical Sciences Wiki

Альфа-спираль

Для альфа-спиральных структур очень распространена правая спираль, тогда как левые спирали очень редки. Это связано с торсионными углами Phi (Φ) и Psi (ψ), необходимыми для получения левой альфа-спиральной структуры.Чтобы получить правильную ориентацию левой спирали, белку придется складываться и закручиваться под множеством неблагоприятных углов. Таким образом, они не очень распространены в природе.

Для правой альфа-спирали каждый виток спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка (рис. 2.19). Группы R (вариантные группы) полипептида выступают из цепи α -спирали. Основная цепь полипептида образует повторяющуюся спиральную структуру, которая стабилизируется водородными связями между кислородом карбонила и водородом амина.Эти водородные связи возникают с регулярными интервалами, по одной водородной связи на каждую четвертую аминокислоту, и заставляют основную цепь полипептида образовывать спираль. Каждая аминокислота продвигает спираль вдоль своей оси на 1,5 Å. Каждый виток спирали состоит из 3,6 аминокислот; следовательно, шаг спирали составляет 5,4 Å. На спираль приходится в среднем десять аминокислотных остатков. Различные аминокислоты по-разному склонны к образованию α -спирали. Аминокислоты, которые предпочитают принимать спиральные конформации в белках, включают метионин, аланин, лейцин, глутамат и лизин.Пролин и глицин почти не склонны к образованию спиралей.

Рис. 2.19. Структура правой альфа-спирали. (A) Модель шара и рукояти, вид сбоку. Всего для образования одного витка спирали α требуется 3,6 аминокислоты. Водородная связь между кислородом карбонила и азотом 4-й аминокислоты стабилизирует спиральную структуру. На показанной структуре черные атомы представляют собой альфа-углерод, серый — карбонильные углероды, красный — кислород, синий — азот, зеленый — R-группы и светло-фиолетовый — атомы водорода.(B) Расширенный вид сбоку, линейная структура и модель заполнения пространства (C) Расширенный вид сверху, линейная структура и модель заполнения пространства

Изображение A изменено с: Максим Изображение B и C взято из: Генри Якубовски

Ключевые моменты об альфа-спирали:

• Альфа-спираль более компактна, чем полностью вытянутая полипептидная цепь с углами phi / psi 180 ^o
• В белках среднее количество аминокислот в спирали составляет 11, что дает 3 витка.
• Левая альфа-спираль, хотя и разрешенная при проверке графика Рамачандрана, наблюдается редко, поскольку аминокислоты, используемые для построения структуры белка, являются L-аминокислотами и смещены в сторону образования правой спирали. Когда левосторонние спирали все же образуются, они часто имеют решающее значение для правильного сворачивания белка, стабильности белка или непосредственно участвуют в формировании активного центра.

Рисунок 2.20 Левосторонняя структура альфа-спирали. На этой диаграмме левая альфа-спираль, показанная желтым цветом, является частью витка шпильки в структуре белка и стабилизирована двумя дисульфидными мостиками, показанными желтым цветом.

Рисунок из: Annavarapu, S., Nanda, V. (2009) BMC Struct Biol 9, 61

• Ядро спирали набито плотно. В спирали нет отверстий и пор.
• Все R-группы простираются наружу и от оси спирали. R-группы могут быть гидрофильными или гидрофобными и могут располагаться в определенных положениях на спирали, образуя амфипатические области на белке, или полностью гидрофобные спирали могут также проходить через плазматическую мембрану, как показано на рис. 2.21

Рис. 2.21. Расположение R-групп внутри альфа-спиральных структур. R-группы могут быть расположены внутри альфа-спирали для создания амфипатических областей внутри белка, где гидрофильные остатки расположены с одной стороны спирали, а гидрофобные — с другой, как показано на виде сбоку (A) или сверху вниз ( ДО Н.Э).R-группы также могут быть полностью гидрофобными в альфа-спиралях, охватывающих плазматическую мембрану, как показано на (D).

Рисунок изменен по: Khara, J.S., et al. (2017) Acta Biomat 57: 103-114 и Ryu, H., et al. (2019) Int J Mol Sci 20 (6) 1437

• Некоторые аминокислоты чаще встречаются в альфа-спиралях, чем другие. Вот аминокислоты, которые обычно НЕ обнаруживаются в альфа-спиральных структурах: Gly слишком мал и конформационно гибок, чтобы его можно было найти с высокой частотой в альфа-спиралях, тогда как Pro слишком жесткий и в цис -конформация. Pro часто нарушает спиральную структуру, вызывая изгибы белка. Некоторые аминокислоты с боковыми цепями, которые могут связывать Н-связь ( Ser, Asp, и Asn ) и не слишком длинные, по-видимому, действуют как конкуренты донора и акцептора Н-связи основной цепи и дестабилизируют альфа спирали. R-группы с ранним ветвлением, такие как Val и Ile, дестабилизируют альфа-спираль из-за стерических взаимодействий объемных боковых цепей с основной цепью спирали.
• Сводная информация о склонностях аминокислот к альфа-спиралям (а также к бета-структуре)
• Альфа-кератины, основной компонент волос, кожи, меха, клювов и ногтей, почти полностью представляют собой альфа-спираль.

Jmol: обновлено Изолированная спираль из антифриза белка Jmol14 (Java) | JSMol (HTML5)

Бета-гофрированный лист:

В β-гофрированном листе «складки» образованы водородными связями между атомами в основной цепи полипептидной цепи.Группы R присоединены к атомам углерода и простираются выше и ниже складок складки в конформации trans . Складчатые сегменты выстраиваются параллельно или антипараллельно друг другу, а водородные связи образуются между частично положительным атомом азота в аминогруппе и частично отрицательным атомом кислорода в карбонильной группе остова пептида (рис. 2.21).

Рис. 2.21 Структура листа с бета-гофрировкой. β-гофрированный лист может быть ориентирован в параллельной или антипараллельной ориентации, как показано на (A) выше, с β-гофрированным листом, представленным красными стрелками.Направление стрелки указывает ориентацию белка, при этом стрелка проходит в направлении от N к C. Водородная связь между карбонилом основной цепи и функциональными аминогруппами основной цепи стабилизировала как антипараллельные (B слева), так и параллельные (B справа) β-складчатые листовые структуры.

Изображение (A) с: Xenoblast Изображение (B) с: Fvasconcellos

Другие мотивы вторичной структуры:

Другие важные вторичные структуры включают витков, петель, шпильки и гибкие линкеры .Существует множество различных классификаций витков в структуре белка, включая α-витков, β-витков, γ-витков, δ-витков и π-витков . β-витки (наиболее распространенная форма) обычно содержат четыре аминокислотных остатка (рис. 2.22). Пролин и глицин обычно встречаются в поворотных мотивах, поскольку цис-конформация пролина способствует более резким конформационным изгибам, в то время как минимальная боковая цепь глицина позволяет более плотно упаковывать аминокислоты, чтобы способствовать структуре поворота.

Рис. 2.22. Схема β-витков типа I и II.

Изображение из: Muskid

ω-петля — это универсальный термин для более длинной, протяженной или нерегулярной петли без фиксированной внутренней водородной связи. Шпилька — это особый случай поворота, при котором направление основной цепи белка меняется на противоположное и фланкирующие элементы вторичной структуры взаимодействуют. Например, шпилька beta соединяет две антипараллельные β-нити с водородными связями.Иногда повороты обнаруживаются внутри гибких линкеров или петель, соединяющих белковые домены. Линкерные последовательности различаются по длине и обычно богаты полярными незаряженными аминокислотами. Гибкие линкеры позволяют соединительным доменам свободно скручиваться и вращаться, чтобы рекрутировать своих партнеров по связыванию через динамику белковых доменов.

вернуться к началу

2.4 Супервторичная структура и белковые мотивы

Между вторичной структурой и третичной структурой белков находятся более крупные трехмерные особенности, которые были идентифицированы во множестве различных белковых структур.Они известны как супервторичная структура , , , и как мотивы белка , , , , , . Супервторичная структура обычно состоит из двух вторичных структур, связанных друг с другом поворотом, и включает спираль-виток-спираль, спираль-петля-спираль, уголки α-α, углы β-β и β-шпилька-β (рисунок 2.23).

Рис. 2.23 Примеры сверхвторичных структур. (A) β-шпилька-β-структуры характеризуются резким поворотом шпильки, который не нарушает водородные связи двух β-складчатых листовых структур.(B) Предполагаемая спиральная структура белка Taspase1, (C) угловая структура α-α, присутствующая в белке Myoglobin.

Изображение A предоставлено: Isabella Daidone Изображение B: Johannes van den Boom, et al. (2016) PLosONE 11 (3): e0151431

Изображение C изменено с: Belles14104

Белковые мотивы представляют собой более сложные структуры, созданные из вторичных и супервторичных структурных компонентов, повторяющихся модальностей, визуализируемых во многих белковых структурах.

Бета-нити имеют тенденцию закручиваться в правильном направлении, чтобы минимизировать конформационную энергию. Это приводит к образованию интересных структурных мотивов, обнаруженных во многих типах белков. Две из этих структур включают скрученные листы или седла, а также бета-стволы (рис. 2.24).

Рис. 2.24 Общие структурные мотивы бета-нити. (A) Скрученный лист для правой руки, вид сверху и сбоку, (B) Вид сбоку бета-ствола и (C) Вид сверху бета-ствола

Автор изображения: Генри Якубовски

Структурные мотивы могут выполнять определенные функции в белках, такие как обеспечение связывания субстратов или кофакторов.Например, складка Россмана отвечает за связывание с кофакторами нуклеотидов, такими как никотинамидадениндинуклеотид (NAD ⁺ ) (рис. 2.25). Складка Россмана состоит из шести параллельных бета-нитей, которые образуют протяженный бета-лист. Первые три нити соединены α-спиралями, в результате чего получается структура бета-альфа-бета-альфа-бета. Этот образец дублируется один раз, чтобы получить перевернутый тандемный повтор, содержащий шесть нитей. В целом жилы расположены в порядке 321456 (1 = N-концевой, 6 = C-концевой).Пять многонитевых складок, подобных Россманну, расположены в порядке 32145. ^{Общая третичная структура складки напоминает трехслойный сэндвич, в котором начинка состоит из удлиненного бета-листа, а два ломтика хлеба образованы соединяющимися параллельными альфами. спирали.}

Рис. 2.25. Складка Россмана. (A) Структура никотинамидадениндинуклеотида (NAD ⁺ ) (B) Мультяшная диаграмма складки Россмана (спирали A-F красные и нити 1-6 желтые) из E.coli фермент малатдегидрогеназа. Показано, что кофактор NAD ⁺ связывается как молекула, заполняющая пространство. (C) Схематическая диаграмма шестицепочечной складки Россмана.

Изображение изменено с: Boghog

Одной из особенностей складки Россмана является ее специфичность связывания кофакторов. Наиболее консервативный сегмент складок Россмана — это первый бета-альфа-бета сегмент. Поскольку этот сегмент находится в контакте с ADP-частью динуклеотидов, таких как FAD, NAD и NADP, его также называют «ADP-связывающей бета-бета складкой».

Интересно, что подобные структурные мотивы не всегда имеют общего эволюционного предка и могут возникнуть в результате конвергентной эволюции. Так обстоит дело с TIM Barrel, консервативной белковой складкой, состоящей из восьми α-спиралей и восьми параллельных β-цепей, которые чередуются вдоль пептидного остова. Структура названа в честь триозофосфатизомеразы, консервативного метаболического фермента. Бочки TIM — одна из самых распространенных белковых складок. Одна из самых интригующих особенностей представителей этого класса белков заключается в том, что хотя все они демонстрируют одну и ту же третичную складку, между ними очень мало сходства последовательностей.По крайней мере 15 различных семейств ферментов используют этот каркас для создания соответствующей геометрии активного сайта, всегда на С-конце восьми параллельных бета-цепей цилиндра.

Рисунок 2.26 Ствол TIM. цилиндров TIM считаются α / β-складками белка, потому что они включают в себя чередующийся паттерн α-спиралей и β-цепей в одном домене. В цилиндре TIM спирали и нити (обычно по 8 каждой) образуют соленоид, который изгибается вокруг себя и замыкается в форме пончика, топологически известной как тороид.Параллельные β-нити образуют внутреннюю стенку бублика (следовательно, β-бочонок), тогда как α-спирали образуют внешнюю стенку бублика. Каждая β-нить соединяется со следующей соседней нитью в цилиндре через длинную правую петлю, которая включает одну из спиралей, так что раскрашивание ленты N-C на виде сверху (A) происходит в радужном порядке вокруг бочка. Ствол TIM можно также рассматривать как состоящий из 8 перекрывающихся правосторонних супервторичных структур β-α-β, как показано на виде сбоку (B).

Изображение изменено с: WillowW

Хотя ленточная диаграмма TIM Barrel показывает отверстие в центральном ядре белка, боковые цепи аминокислот на этом изображении не показаны (рис. 2.26). Ядро белка на самом деле плотно упаковано, в основном с объемными гидрофобными аминокислотными остатками, хотя необходимо несколько глицинов, чтобы дать пространство для маневра для сильно ограниченного центра из 8 приблизительных повторов, чтобы соответствовать друг другу. В упаковочных взаимодействиях между цепями и спиралями также преобладает гидрофобность, и разветвленные алифатические остатки валина, лейцина и изолейцина составляют около 40% от общего количества остатков в β-цепях.

По мере того, как наши знания о бесчисленном множестве структурных мотивов, обнаруженных в сокровищнице природы белковых структур, продолжают расти, мы продолжаем понимать, как структура белка связана с функцией, и у нас есть больше возможностей для характеристики вновь приобретенных белковых последовательностей с использованием in silico технологии.

вернуться к началу

2,5 Структура третичного и четвертичного белка

Полная трехмерная форма всего белка (или сумма всех вторичных структурных мотивов) известна как третичная структура белка и является уникальной и определяющей особенностью этого белка (Рисунок 2.27). В первую очередь, взаимодействия между группами R создают сложную трехмерную третичную структуру белка. Природа групп R, обнаруженных в задействованных аминокислотах, может противодействовать образованию водородных связей, описанных для стандартных вторичных структур, таких как альфа-спираль. Например, группы R с одинаковыми зарядами отталкиваются друг от друга, а группы с разными зарядами притягиваются друг к другу (ионные связи). Незаряженные неполярные боковые цепи могут образовывать гидрофобные взаимодействия.Взаимодействие между боковыми цепями цистеина может приводить к образованию дисульфидных связей.

Рис. 2.27. Структура третичного белка. Третичная структура белков определяется множеством химических взаимодействий. К ним относятся гидрофобные взаимодействия, ионные связи, водородные связи и дисульфидные связи.

Изображение предоставлено: School of Biomedical Sciences Wiki

Все эти взаимодействия, сильные и слабые, определяют окончательную трехмерную форму белка.Когда белок теряет свою трехмерную форму, он обычно больше не функционирует.

В природе некоторые белки образуются из нескольких полипептидов, также известных как субъединицы, и взаимодействие этих субъединиц образует четвертичную структуру . Слабые взаимодействия между субъединицами помогают стабилизировать общую структуру. Например, инсулин (глобулярный белок) имеет комбинацию водородных и дисульфидных связей, из-за которых он в основном собирается в шар.Инсулин начинается как единый полипептид и теряет некоторые внутренние последовательности во время клеточного процессинга, которые образуют две цепи, удерживаемые вместе дисульфидными связями, как показано на рисунке 2.14. Затем три из этих структур группируются, образуя неактивный гексамер (рис. 2.28). Гексамерная форма инсулина — это способ для организма хранить инсулин в стабильной и неактивной конформации, чтобы он был доступен для высвобождения и реактивации в мономерной форме.

Рисунок 2.28 Инсулиновый гормон — хороший пример четвертичной структуры. Инсулин вырабатывается и хранится в организме в виде гексамера (единицы из шести молекул инсулина), в то время как активной формой является мономер. Гексамер представляет собой неактивную форму с долговременной стабильностью, которая служит средством защиты высокореактивного инсулина, но при этом остается легкодоступным.

Рисунок: Исаак Йонемото

Прогнозирование паттерна сворачивания белка на основе его первичной последовательности — чрезвычайно сложная задача из-за присущей аминокислотным остаткам гибкости, которые можно использовать для образования различных вторичных признаков.Как описано Fujiwara и др., Классификация SCOP (структурная классификация белков) и SCOPe (расширенная версия) являются основными базами данных, предоставляющими подробные и всесторонние описания всех известных структур белков. Классификация SCOP основана на иерархических уровнях: первые два уровня, семейство и суперсемейство , описывают близкие и дальние эволюционные отношения, тогда как третий, кратный , описывает геометрические отношения и структурные мотивы внутри белка.В рамках схемы складчатой ​​классификации большинство белков отнесено к одному из четырех структурных классов: (1) все α-спирали, (2) все β-листы, (3) α / β для белков с дисперсными структурами и (4) α + β для белков с участками, в которых преобладает тот или иной тип паттерна.

На основании их формы, функции и местоположения белки в широком смысле могут быть охарактеризованы как волокнистые, глобулярные, мембранные или неупорядоченные.

Волокнистые белки

Волокнистые белки характеризуются удлиненными белковыми структурами.Эти типы белков часто объединяются в филаменты или пучки, образуя структурные каркасы в биологических системах. У животных два наиболее распространенных семейства волокнистых белков — это α-кератин и коллаген.

α-кератин

α-кератин — ключевой структурный элемент, из которого состоят волосы, ногти, рога, когти, копыта и внешний слой кожи. Благодаря своей плотно намотанной структуре, он может функционировать как один из самых прочных биологических материалов и находить различные применения у млекопитающих, от хищных когтей до волос для тепла.α-кератин синтезируется путем биосинтеза белка с использованием транскрипции и трансляции, но когда клетка созревает и наполняется α-кератином, она умирает, создавая прочную несосудистую единицу ороговевшей ткани.

Первые последовательности α-кератинов были определены Ханукоглу и Фуксом. Эти последовательности показали, что существует два различных, но гомологичных семейства кератинов, которые были названы кератином типа I и кератином типа II. У человека 54 гена кератина, 28 из которых кодируют тип I, а 26 — тип II. ^{Белки типа I являются кислыми, что означает, что они содержат больше кислых аминокислот, таких как аспарагиновая кислота, в то время как белки типа II являются основными, что означает, что они содержат больше основных аминокислот, таких как лизин. Эта дифференциация особенно важна для α-кератинов, потому что при синтезе его димера субъединицы, спиральной спирали , одна белковая спираль должна быть типа I, а другая — типа II (рис. 2.29). Даже в пределах типа I и II есть кислотные и основные кератины, которые особенно дополняют друг друга в каждом организме.Например, в коже человека K5, α-кератин типа II, соединяется в основном с K14, α-кератином I типа, с образованием комплекса α-кератина клеточного слоя эпидермиса.}

Димеры Coiled-coil затем собираются в протофиламенты, очень стабильный левосторонний сверхспиральный мотив, который далее мультимеризуется, образуя филаменты, состоящие из множества копий мономеров кератина (рис. 2.29). Основная сила, которая удерживает структуры coiled-coil, связанные друг с другом, — это гидрофобные взаимодействия между аполярными остатками вдоль спиральных сегментов кератина.

Рисунок 2.29. Формирование промежуточной нити. Промежуточные филаменты состоят из супспирального комплекса α-кератина. Первоначально два мономера кератина (A) образуют структуру димера спиральной спирали (B) Два димера спиральной спирали соединяются, образуя шахматный тетрамер (C), тетрамеры начинают соединяться вместе (D), в конечном итоге формируя лист из восьми тетрамеров (E ). Затем лист из восьми тетрамеров скручивают в левую спираль, образуя конечную промежуточную нить (E). Электронная микрофотография промежуточной нити показана в верхнем левом углу.

Автор изображения: Правительство США

Коллаген

Волокнистый белок Коллаген является наиболее распространенным белком у млекопитающих, составляя от 25% до 35% от общего содержания белка в организме. Он находится преимущественно во внеклеточном пространстве в различных соединительных тканях организма. Коллаген содержит уникальную четвертичную структуру из трех белковых цепей, соединенных вместе, образуя тройную спираль.В основном он находится в фиброзных тканях, таких как сухожилия, связки и кожа.

В зависимости от степени минерализации коллагеновые ткани могут быть жесткими (кость), податливыми (сухожилия) или иметь градиент от жесткого к податливому (хрящ). Его также много в роговице, кровеносных сосудах, кишечнике, межпозвонковых дисках и дентине зубов. В мышечной ткани он служит основным компонентом эндомизия. Коллаген составляет от одного до двух процентов мышечной ткани и составляет 6% веса сильных сухожильных мышц.Фибробласт — наиболее распространенная клетка, вырабатывающая коллаген. Желатин, который используется в пище и промышленности, представляет собой необратимо гидролизованный коллаген. Кроме того, в качестве пищевых добавок используются порошки частично или полностью гидролизованного коллагена. Коллаген имеет множество медицинских применений при лечении заболеваний костей и кожи.

Название коллаген происходит от греческого ( kólla ), что означает «клей», и суффикса -gen , что означает «производство». ^{Это относится к раннему использованию соединения в процессе кипячения кожи и сухожилий лошадей и других животных для получения клея.}

Более 90% коллагена в организме человека относится к типу I. Однако по состоянию на 2011 год было идентифицировано, описано и разделено на несколько групп в соответствии с формируемой ими структурой 28 типов коллагена. Пять наиболее распространенных типов:

• Тип I: кожа, сухожилие, сосудистая сеть, органы, кость (основной компонент органической части кости)
• Тип II: хрящ (основной коллагеновый компонент хряща)
• Тип III: сетчатый (основной компонент ретикулярных волокон), обычно встречается вместе с типом I
• Тип IV: образует базальную пластинку, секретируемый эпителием слой базальной мембраны
• Тип V: поверхности клеток, волосы и плацента

Здесь мы сосредоточимся на уникальных свойствах коллагена типа I.Коллаген I типа имеет необычный аминокислотный состав и последовательность:

• Глицин содержится почти в каждом третьем остатке.
• Пролин составляет около 17% коллагена.

Коллаген

• содержит две необычные производные аминокислоты, не вставленные непосредственно во время трансляции. Эти аминокислоты находятся в определенных местах относительно глицина и посттрансляционно модифицируются различными ферментами, оба из которых требуют витамина С в качестве кофактора (рис. 2.30).
  • Гидроксипролин, производный пролина
  • Гидроксилизин, полученный из лизина — в зависимости от типа коллагена различное количество гидроксилизинов гликозилировано (в основном с присоединенными дисахаридами).

Рисунок 2.30. Гидроксилирование пролина и лизина во время посттрансляционной модификации коллагена типа I. Ферменты пролилгидроксилаза и лизилгидроксилаза необходимы для гидроксилирования остатков пролина (A) и лизина (B) соответственно. (Примечание: хотя положение 3 показано выше, пролиловые остатки альтернативно могут быть гидроксилированы в положении 4). Ферменты гидроксилазы модифицируют аминокислотные остатки после того, как они были включены в белок в качестве посттрансляционной модификации, и требуют витамина С (аскорбата) в качестве кофактора.(C) Дальнейшая модификация остатков гидроксилизина путем гликозилирования может привести к включению дисахарида (галактоза-глюкоза) в гидрокси-кислород.

Большинство коллагена образуется аналогичным образом. Процесс синтеза коллагена типа I описан ниже и демонстрирует сложность сворачивания и обработки белка (рис. 2.31).

1. Внутри ячейки
   1. Два типа альфа-цепей образуются во время трансляции на рибосомах вдоль шероховатого эндоплазматического ретикулума (RER): альфа-1 и альфа-2 цепи.Эти пептидные цепи (известные как препроколлаген) имеют регистрирующие пептиды на каждом конце и сигнальный пептид.
   2. Полипептидные цепи высвобождаются в просвет RER.
   3. Сигнальные пептиды расщепляются внутри RER, и теперь эти цепи известны как про-альфа-цепи.
   4. Внутри просвета происходит гидроксилирование аминокислот лизина и пролина. Этот процесс зависит от кофактора аскорбиновой кислоты (витамина С).
   5. Происходит гликозилирование определенных остатков гидроксилизина.
   6. Тройная альфа-спиральная структура образована внутри эндоплазматического ретикулума из двух цепей альфа-1 и одной цепи альфа-2.
   7. Проколлаген доставляется в аппарат Гольджи, где он упаковывается и секретируется путем экзоцитоза.
2. Вне камеры
   1. Регистрационные пептиды расщепляются, а тропоколлаген образуется проколлагеновой пептидазой.
   2. Множественные молекулы тропоколлагена образуют фибриллы коллагена посредством ковалентного сшивания (альдольная реакция) лизилоксидазой, которая связывает остатки гидроксилизина и лизина.Множественные коллагеновые фибриллы образуют коллагеновые волокна.
   3. Коллаген может быть прикреплен к клеточным мембранам через несколько типов белков, включая фибронектин, ламинин, фибулин и интегрин.

Рисунок 2.31. Синтез коллагена типа I. Полипептидные цепи синтезируются в эндоплазматическом ретикулуме и высвобождаются в просвет, где они гидроксилируются и гликозилируются. Тройная спираль проколлагена образуется и транспортируется через аппарат Гольджи, где подвергается дальнейшей обработке.Проколлаген секретируется во внеклеточный матрикс, где расщепляется на тропоколлаген. Тропоколлаген собирается в коллагеновые фибриллы, где происходит сшивание и водородные связи с образованием конечного коллагенового волокна.

Изображение изменено с: E.V. Вонг и Британская энциклопедия

Дефицит витамина С вызывает цингу, серьезное и болезненное заболевание, при котором дефектный коллаген препятствует образованию прочной соединительной ткани. Десны портятся и кровоточат, с потерей зубов; кожа меняет цвет, а раны не заживают.До 18 века это состояние было печально известно среди длительных военных, особенно военно-морских, экспедиций, во время которых участников лишали продуктов, содержащих витамин С.

Аутоиммунное заболевание, такое как красная волчанка или ревматоидный артрит, может поражать здоровые коллагеновые волокна. Кортизол стимулирует расщепление коллагена до аминокислот, предполагая, что стресс может усугубить эти болезненные состояния.

Многие бактерии и вирусы выделяют факторы вирулентности, такие как фермент коллагеназа, который разрушает коллаген или препятствует его производству.

вернуться к началу

Глобулярные белки

Глобулярные белки или сферопротеины представляют собой сферические («шарообразные») белки и являются одним из распространенных типов белков. Глобулярные белки в некоторой степени растворимы в воде (образуют коллоиды в воде), в отличие от волокнистых или мембранных белков. Существует несколько классов складок глобулярных белков, поскольку существует множество различных архитектур, которые могут складываться в примерно сферическую форму.

Термин глобин может более конкретно относиться к белкам, включая глобиновую складку. Глобиновая складка представляет собой обычную трехмерную складку в белках и определяет суперсемейство глобиноподобных белков (рис. 2.32). Эта складка обычно состоит из восьми альфа-спиралей, хотя некоторые белки имеют дополнительные продолжения спиралей на концах. Глобиновая складка встречается в одноименных семействах глобиновых белков: гемоглобинах и миоглобинах, а также в фикоцианинах.Поскольку миоглобин был первым белком, структура которого была решена, глобиновая складка была, таким образом, первой обнаруженной белковой складкой. Поскольку глобиновая складка содержит только спирали, она классифицируется как полностью альфа-белковая складка.

Рис. 2.32. Глобиновая складка. (A) Пример глобиновой складки, переносящего кислород белка миоглобина (PBD ID 1MBA) из моллюска Aplysia limacina. (B) Структура тетрамерного белка гемоглобина, содержащего в общей сложности четыре глобиновых складки.

Изображение A: Википедия Изображение B: Zephyris

Термин глобулярный белок довольно старый (датируется, вероятно, 19-м веком) и сейчас несколько архаичен, учитывая сотни тысяч белков и более элегантный и описательный словарь структурных мотивов. Сферическая структура индуцируется третичной структурой белка. Неполярные (гидрофобные) аминокислоты молекулы связаны внутри молекулы, тогда как полярные (гидрофильные) аминокислоты связаны снаружи, что позволяет диполь-дипольным взаимодействиям с растворителем, что объясняет растворимость молекулы.

В отличие от волокнистых белков, которые выполняют преобладающую структурную функцию, глобулярные белки могут действовать как:

• Ферменты, катализируя органические реакции, происходящие в организме в мягких условиях и с высокой специфичностью. Эту роль выполняют разные эстеразы.
• Посланники, передающие сообщения для регулирования биологических процессов. Эту функцию выполняют гормоны, например, инсулин и т. Д.
• Транспортеры других молекул через мембраны
• Запасы аминокислот.
• Регуляторные роли также выполняются глобулярными белками, а не волокнистыми белками.
• Структурные белки, например актин и тубулин, которые являются глобулярными и растворимыми как мономеры, но полимеризуются с образованием длинных жестких волокон

Многие белки, которые будут подробно описаны в следующих главах, относятся к этому классу белков.

Мембранные белки

Мембранные белки — это белки, которые являются частью биологических мембран или взаимодействуют с ними.Они включают: 1) интегральные мембранные белки, которые являются частью мембраны или постоянно прикреплены к ней, и 2) периферические мембранные белки, которые временно прикрепляются к мембране через интегральные белки или липидный бислой. ^{Интегральные мембранные белки далее классифицируются как трансмембранные белки, которые проходят через мембрану, или интегральные монотопные белки, которые прикрепляются только к одной стороне мембраны.}

Мембранные белки, такие как растворимые глобулярные белки, волокнистые белки и неупорядоченные белки, являются обычными. ^{Обладая символической важностью в медицине, мембранные белки являются мишенью для более 50% всех современных лекарственных препаратов. Подсчитано, что 20–30% всех генов в большинстве геномов кодируют мембранные белки. По сравнению с другими классами белков, определение структур мембранных белков остается проблемой в значительной степени из-за сложности создания экспериментальных условий, которые могут сохранить правильную конформацию белка в изоляции от его естественной среды (рис. 2.33).}

Мембранные белки выполняют множество функций, жизненно важных для выживания организмов:

• Белки мембранных рецепторов передают сигналы между внутренней и внешней средой клетки.
• Транспортные белки перемещают молекулы и ионы через мембрану. Их можно разделить на категории в соответствии с базой данных классификации транспортеров.
• Мембранные ферменты могут обладать многими активностями, такими как оксидоредуктаза, трансфераза или гидролаза.
• Молекулы клеточной адгезии позволяют клеткам идентифицировать друг друга и взаимодействовать.Например, белки, участвующие в иммунном ответе.

Рис. 2.33. Схематическое изображение трансмембранных белков. 1. одиночная трансмембранная α-спираль (битопический мембранный белок) 2. политопный трансмембранный α-спиральный белок 3. политопный трансмембранный β-листовой белок. Мембрана представлена ​​светло-коричневым цветом.

Интегральные мембранные белки постоянно прикреплены к мембране. Такие белки можно отделить от биологических мембран только с использованием детергентов, неполярных растворителей или иногда денатурирующих агентов.Их можно классифицировать в зависимости от их отношения к бислою:

• Интегральные политопные белки — это трансмембранные белки, которые проходят через мембрану более одного раза. Эти белки могут иметь различную трансмембранную топологию. Эти белки имеют одну из двух структурных архитектур:
  • белки спирального пучка, которые присутствуют во всех типах биологических мембран;
  • бета-стволовых белков, которые обнаруживаются только во внешних мембранах грамотрицательных бактерий, а также в наружных мембранах митохондрий и хлоропластов.
• Битопические белки — это трансмембранные белки, которые проходят через мембрану только один раз. Трансмембранные спирали из этих белков имеют значительно отличающиеся распределения аминокислот от трансмембранных спиралей политопных белков.
• Интегральные монотопные белки представляют собой интегральные мембранные белки, которые прикреплены только к одной стороне мембраны и не охватывают весь путь.

Рисунок 2.34 Схематическое изображение различных типов взаимодействия между монотопными мембранными белками и клеточной мембраной. 1. взаимодействие амфипатической α-спирали, параллельной плоскости мембраны (плоская спираль мембраны) 2. взаимодействие гидрофобной петлей 3. взаимодействие ковалентно связанного липида мембраны ( липидирование ) 4. электростатическое или ионное взаимодействие с мембранные липиды.

Автор изображения: : Foobar

Белки периферической мембраны временно присоединяются либо к липидному бислою, либо к интегральным белкам за счет комбинации гидрофобных, электростатических и других нековалентных взаимодействий.Периферические белки диссоциируют после обработки полярным реагентом, например раствором с повышенным pH или высокой концентрацией соли.

Интегральные и периферические белки могут быть посттрансляционно модифицированы с добавлением жирных кислот, диацилглицерина или пренильных цепей или GPI (гликозилфосфатидилинозитол), которые могут быть закреплены в липидном бислое.

Неупорядоченные белки

Внутренне неупорядоченный белок ( IDP ) — это белок, не имеющий фиксированной или упорядоченной трехмерной структуры (Рисунок 2.35). IDP охватывают спектр состояний от полностью неструктурированного до частично структурированного и включают случайные клубки, (предварительно) расплавленные глобулы и большие многодоменные белки, соединенные гибкими линкерами. Они составляют один из основных типов белков (наряду с глобулярными, волокнистыми и мембранными белками).

Рис. 2.35. Конформационная гибкость в белке SUMO-1 (PDB: 1a5r). Центральная часть показывает относительно упорядоченную структуру. Напротив, N- и C-концевые области (левая и правая соответственно) демонстрируют «внутреннее нарушение», хотя короткая спиральная область сохраняется в N-концевом хвосте.Были преобразованы десять альтернативных моделей ЯМР. Элементы вторичной структуры: α-спирали (красные), β-тяжи (синие стрелки).

Автор изображения: Лукаш Козловский

Открытие IDP бросило вызов традиционной парадигме структуры белка, согласно которой функция белка зависит от фиксированной трехмерной структуры. Эта догма была поставлена ​​под сомнение в течение последних двадцати лет в результате все большего количества данных из различных областей структурной биологии, предполагающих, что динамика белков может иметь большое значение для таких систем.Несмотря на отсутствие стабильной структуры, IDP представляют собой очень большой и функционально важный класс белков. В некоторых случаях IDP могут принимать фиксированную трехмерную структуру после связывания с другими макромолекулами. В целом, IDP во многом отличаются от структурированных белков и, как правило, обладают различными свойствами с точки зрения функции, структуры, последовательности, взаимодействий, эволюции и регуляции.

В 1930-1950 годах первые структуры белка были решены с помощью кристаллографии белков.Эти ранние структуры предполагали, что фиксированная трехмерная структура может обычно требоваться для обеспечения биологических функций белков. Утверждая, что белки имеют только одну однозначно определенную конфигурацию, Мирски и Полинг не признали, что работа Фишера поддержала бы их тезис с его моделью «Замок и ключ» (1894). Эти публикации закрепили центральную догму молекулярной биологии в том, что последовательность определяет структуру, которая, в свою очередь, определяет функцию белков.В 1950 году Каруш написал о «конфигурационной адаптивности», что противоречит всем предположениям и исследованиям XIX века. Он был убежден, что белки имеют более одной конфигурации на одном уровне энергии и могут выбирать одну при связывании с другими субстратами. В 1960-х годах парадокс Левинталя предположил, что систематический конформационный поиск длинного полипептида вряд ли приведет к единственной свернутой структуре белка в биологически релевантных временных масштабах (то есть от секунд до минут). Любопытно, что для многих (небольших) белков или белковых доменов можно наблюдать относительно быструю и эффективную рефолдинг in vitro .Как указано в «Догме Анфинсена» 1973 года, фиксированная трехмерная структура этих белков уникально кодируется в их первичной структуре (аминокислотной последовательности), является кинетически доступной и стабильной в ряде (близких) физиологических условий и, следовательно, может рассматриваться как нативное состояние таких «упорядоченных» белков.

Однако в последующие десятилетия многие крупные белковые области не могли быть отнесены к рентгеновским наборам данных, что указывает на то, что они занимают несколько позиций, которые усредняются на картах электронной плотности.Отсутствие фиксированных уникальных положений относительно кристаллической решетки предполагало, что эти области были «неупорядоченными». Спектроскопия ядерного магнитного резонанса белков также продемонстрировала наличие больших гибких линкеров и концов во многих решенных структурных ансамблях. Сейчас общепринято, что белки существуют как ансамбль подобных структур с некоторыми областями более ограниченными, чем другие. Внутренне неструктурированные белки (IUP) занимают крайний конец этого спектра гибкости, тогда как IDP также включают белки со значительной тенденцией к локальной структуре или гибкие многодоменные сборки.Эти высокодинамичные неупорядоченные области белков впоследствии были связаны с функционально важными явлениями, такими как аллостерическая регуляция и ферментативный катализ.

Многие неупорядоченные белки обладают аффинностью связывания со своими рецепторами, регулируемыми посттрансляционной модификацией, поэтому было высказано предположение, что гибкость неупорядоченных белков облегчает различные конформационные требования для связывания модифицирующих ферментов, а также их рецепторов. Внутреннее нарушение особенно обогащено белками, участвующими в передаче клеточных сигналов, транскрипции и ремоделировании хроматина.

Гибкие линкеры

Неупорядоченные области часто встречаются в виде гибких линкеров или петель, соединяющих домены. Линкерные последовательности сильно различаются по длине, но обычно богаты полярными незаряженными аминокислотами. Гибкие линкеры позволяют соединяющим доменам свободно скручиваться и вращаться, чтобы рекрутировать своих связывающих партнеров через динамику белковых доменов. Они также позволяют своим партнерам по связыванию вызывать более крупномасштабные конформационные изменения с помощью аллостерии на большие расстояния.

Линейные мотивы

Линейные мотивы — это короткие неупорядоченные сегменты белков, которые опосредуют функциональные взаимодействия с другими белками или другими биомолекулами (РНК, ДНК, сахара и т. Д.).). Многие роли линейных мотивов связаны с клеточной регуляцией, например, с контролем формы клеток, субклеточной локализацией отдельных белков и регулируемым обменом белков. Часто посттрансляционные модификации, такие как фосфорилирование, настраивают сродство (не редко на несколько порядков величины) отдельных линейных мотивов к специфическим взаимодействиям. В отличие от глобулярных белков IDP не имеют пространственно расположенных активных карманов. Тем не менее, в 80% IDP (~ 3 дюжины), подвергнутых детальной структурной характеристике с помощью ЯМР, присутствуют линейные мотивы, названные PreSMos (предварительно структурированные мотивы), которые являются временными вторичными структурными элементами, примированными для распознавания мишени.В нескольких случаях было продемонстрировано, что эти временные структуры становятся полными и стабильными вторичными структурами, например спиралями, после связывания мишени. Следовательно, PreSMos являются предполагаемыми активными сайтами IDP.

Фальцовка и переплет вместе

Многие неструктурированные белки претерпевают переходы в более упорядоченные состояния при связывании со своими мишенями. Спаренная укладка и связывание могут быть локальными, с участием только нескольких взаимодействующих остатков, или с участием всего белкового домена.Недавно было показано, что спаренная укладка и связывание позволяют захоронить большую площадь поверхности, что было бы возможно только для полностью структурированных белков, если бы они были намного больше. Более того, определенные неупорядоченные области могут служить «молекулярными переключателями» в регуляции определенных биологических функций, переключаясь на упорядоченную конформацию при молекулярном распознавании, например, при связывании малых молекул, связывании ДНК / РНК, ионных взаимодействиях.

Нарушение связанного состояния (нечеткие комплексы)

Внутренне неупорядоченные белки могут сохранять свою конформационную свободу, даже если они специфически связываются с другими белками.Структурный беспорядок в связанном состоянии может быть статическим или динамическим. В нечетких комплексах структурная множественность необходима для функционирования, и манипуляции с связанной неупорядоченной областью изменяют активность. Конформационный ансамбль комплекса модулируется посредством посттрансляционных модификаций или белковых взаимодействий. Специфичность ДНК-связывающих белков часто зависит от длины нечетких областей, которая варьируется путем альтернативного сплайсинга. Внутренне неупорядоченные белки адаптируют множество различных структур in vivo в соответствии с условиями клетки, создавая структурный или конформационный ансамбль.

Следовательно, их структуры сильно функционально связаны. Однако только несколько белков полностью неупорядочены в своем естественном состоянии. Нарушение в основном обнаруживается в внутренне неупорядоченных областях (IDR) внутри хорошо структурированного белка. Термин «внутренне неупорядоченный белок» (IDP), следовательно, включает белки, которые содержат IDR, а также полностью неупорядоченные белки.

Наличие и вид белкового нарушения кодируется его аминокислотной последовательностью.В целом, IDP характеризуются низким содержанием объемных гидрофобных аминокислот и высокой долей полярных и заряженных аминокислот, обычно называемой низкой гидрофобностью. Это свойство приводит к хорошему взаимодействию с водой. Кроме того, высокие чистые заряды способствуют беспорядку из-за электростатического отталкивания, возникающего из-за одинаково заряженных остатков. ^{Таким образом, неупорядоченные последовательности не могут в достаточной степени скрыть гидрофобное ядро, чтобы сложиться в стабильные глобулярные белки. В некоторых случаях гидрофобные кластеры в неупорядоченных последовательностях дают ключи для идентификации областей, которые подвергаются сопряженной укладке и связыванию (см. Биологические роли).}

Многие неупорядоченные белки обнаруживают области без какой-либо регулярной вторичной структуры. Эти области можно назвать гибкими по сравнению со структурированными петлями. В то время как последние являются жесткими и содержат только один набор углов Рамачандрана, IDP включают несколько наборов углов. Термин гибкость также используется для хорошо структурированных белков, но описывает другое явление в контексте неупорядоченных белков. Гибкость структурированных белков связана с равновесным состоянием, в то время как у ВПЛ это не так.Многие неупорядоченные белки также обнаруживают последовательности низкой сложности, то есть последовательности с избыточным представлением нескольких остатков. В то время как последовательности низкой сложности являются сильным признаком нарушения, обратное не обязательно верно, то есть не все неупорядоченные белки имеют последовательности низкой сложности. Неупорядоченные белки имеют низкое содержание предсказанной вторичной структуры.

вернуться к началу

2.6 Сворачивание, денатурация и гидролиз белков

Сворачивание белка — это физический процесс, посредством которого белковая цепь приобретает свою естественную трехмерную структуру, конформацию, которая обычно является биологически функциональной, быстрым и воспроизводимым образом (Рисунок 2.36). Это физический процесс, с помощью которого полипептид сворачивается в свою характерную и функциональную трехмерную структуру из случайного клубка. Каждый белок существует в виде развернутого полипептида или случайной спирали при трансляции из последовательности мРНК в линейную цепочку аминокислот. У этого полипептида отсутствует какая-либо стабильная (долговечная) трехмерная структура (левая часть первого рисунка). Поскольку полипептидная цепь синтезируется рибосомой, линейная цепь начинает складываться в свою трехмерную структуру.Сворачивание начинает происходить даже при трансляции полипептидной цепи. Аминокислоты взаимодействуют друг с другом, образуя четко определенную трехмерную структуру, свернутый белок (правая часть рисунка), известный как нативное состояние. Полученная трехмерная структура определяется аминокислотной последовательностью или первичной структурой (догма Анфинсена).

Рисунок 2.36 Белок до и после сворачивания

Автор изображения: DrKjaergaard

Правильная трехмерная структура важна для функционирования, хотя некоторые части функциональных белков могут оставаться развернутыми или, как в случае IDP, оставаться гибкими, поэтому важна динамика белков.Неспособность свернуться в нативную структуру обычно приводит к образованию неактивных белков, но в некоторых случаях неправильно свернутые белки имеют модифицированную или токсичную функциональность. Считается, что несколько нейродегенеративных и других заболеваний являются результатом накопления неправильно свернутых белков, таких как амилоидные фибриллы, обнаруженные у пациентов с болезнью Альцгеймера.

Сворачивание — это спонтанный процесс, который в основном управляется гидрофобными взаимодействиями, образованием внутримолекулярных водородных связей, силами Ван-дер-Ваальса, и ему противостоит конформационная энтропия.Процесс сворачивания часто начинается совместно с трансляцией, так что N-конец белка начинает сворачиваться, в то время как C-концевой участок белка все еще синтезируется рибосомой; однако молекула белка может самопроизвольно складываться во время или после биосинтеза. Хотя эти макромолекулы можно рассматривать как «сворачивающиеся сами по себе», процесс также зависит от растворителя (вода или липидный бислой), концентрации солей, pH, температуры, возможного присутствия кофакторов и молекулярных шаперонов.Белки будут иметь ограничения на их способность к складыванию из-за ограниченных углов изгиба или возможных форм, как описано в графике Рамачандрана.

Рисунок 2.37 Гидрофобный коллапс. В компактной складке (справа) гидрофобные аминокислоты (показаны черными сферами) схлопываются к центру, чтобы защитить себя от водной среды.

Автор изображения: Tomixdf

Сворачивание белка должно быть термодинамически благоприятным внутри клетки, чтобы реакция была спонтанной.Поскольку известно, что сворачивание белка является спонтанной реакцией, оно должно принимать отрицательное значение свободной энергии Гиббса. Свободная энергия Гиббса при сворачивании белка напрямую связана с энтальпией и энтропией. Для возникновения отрицательного значения ΔG и для того, чтобы сворачивание белка стало термодинамически благоприятным, тогда либо энтальпия, либо энтропия, либо оба условия должны быть благоприятными.

Сведение к минимуму количества гидрофобных боковых цепей, подверженных воздействию воды, является важной движущей силой процесса складывания. Гидрофобный эффект (рис. 2.37) — это явление, при котором гидрофобные цепи белка схлопываются в ядро ​​белка (вдали от гидрофильной среды). В водной среде молекулы воды имеют тенденцию к агрегированию вокруг гидрофобных областей или боковых цепей белка, создавая водные оболочки из упорядоченных молекул воды. Упорядочение молекул воды вокруг гидрофобной области увеличивает порядок в системе и, следовательно, способствует отрицательному изменению энтропии (уменьшению энтропии в системе).Молекулы воды фиксируются в этих водных клетках, что приводит к гидрофобному коллапсу или сворачиванию внутрь гидрофобных групп (рис. 2.38).

Рис. 2.38. Образование клатрата воды. Хлороформ является гидрофобным соединением, поэтому, когда он растворяется в воде с образованием гидрата, гидрофобная гидратация сопровождается отрицательным изменением энтропии из-за повышенного порядка в окружающей воде и положительного изменения теплоемкости, что часто приводит к положительному ΔG. Подобные водные клетки могут объединяться вокруг гидрофобных белковых остатков перед правильным сворачиванием.

Гидрофобный коллапс возвращает энтропию в систему за счет разрушения водяных клеток, что освобождает упорядоченные молекулы воды. Множество гидрофобных групп, взаимодействующих внутри ядра глобулярного свернутого белка, вносит значительный вклад в стабильность белка после сворачивания из-за сильно накопленных сил Ван-дер-Ваальса (в частности, сил Лондонской дисперсии).Гидрофобный эффект существует как движущая сила в термодинамике только при наличии водной среды с амфифильной молекулой, содержащей большую гидрофобную область. Прочность водородных связей зависит от их окружения; таким образом, водородные связи, заключенные в гидрофобное ядро, вносят больший вклад, чем водородные связи, находящиеся в водной среде, для стабильности нативного состояния.

Шапероны

Молекулярные шапероны представляют собой класс белков, которые помогают в правильной укладке других белков in vivo (Рисунок 2.39). Шапероны существуют во всех клеточных компартментах и ​​взаимодействуют с полипептидной цепью, чтобы позволить сформироваться нативной трехмерной конформации белка; однако сами шапероны не включены в окончательную структуру белка, которому они помогают. Шапероны могут способствовать сворачиванию, даже когда возникающий полипептид синтезируется рибосомой. Молекулярные шапероны действуют путем связывания для стабилизации нестабильной в других отношениях структуры белка в его пути фолдинга, но шапероны не содержат необходимой информации, чтобы знать правильную нативную структуру белка, которому они помогают; скорее, шапероны работают, предотвращая неправильные складчатые конформации.

Рис. 2.39. Вид сверху комплекса бактериальных шаперонов GroES / GroEL, модель

Автор изображения: Википедия

Таким образом, шапероны на самом деле не увеличивают частоту отдельных стадий, участвующих в пути сворачивания к нативной структуре; вместо этого они работают, уменьшая возможные нежелательные агрегации полипептидной цепи, которые в противном случае могли бы замедлить поиск подходящего промежуточного соединения, и они обеспечивают более эффективный путь для полипептидной цепи, чтобы принять правильные конформации.Шапероны не следует путать с катализаторами сворачивания, которые на самом деле катализируют медленные в противном случае шаги в пути сворачивания. Примерами катализаторов фолдинга являются протеин-дисульфидные изомеразы и пептидил-пролилизомеразы, которые могут участвовать в образовании дисульфидных связей или взаимном превращении между стереоизомерами цис и транс соответственно.

Показано, что шапероны

имеют решающее значение в процессе сворачивания белка in vivo , потому что они обеспечивают белок с помощью, необходимой для принятия его правильного выравнивания и конформации, достаточно эффективно, чтобы стать «биологически релевантным».Это означает, что полипептидная цепь теоретически может складываться в свою нативную структуру без помощи шаперонов, как продемонстрировали эксперименты по укладке белков, проведенные in vitro ; ^{, однако, этот процесс оказывается слишком неэффективным или слишком медленным, чтобы существовать в биологических системах; следовательно, шапероны необходимы для сворачивания белка in vivo. Показано, что наряду со своей ролью в содействии формированию нативных структур, шапероны участвуют в различных ролях, таких как транспорт белков, деградация, и даже позволяют денатурированным белкам, подвергающимся воздействию определенных внешних денатурирующих факторов, возможность повторно складываться в их правильные нативные структуры.}

Денатурация белка

Полностью денатурированный белок не имеет ни третичной, ни вторичной структуры, однако последовательность первичного белка остается нетронутой, и белок существует в виде случайной спирали (рис. 2.39). При определенных условиях некоторые белки могут складываться заново; однако во многих случаях денатурация необратима. Клетки иногда защищают свои белки от денатурирующего воздействия тепла с помощью ферментов, известных как белки теплового шока (тип шаперона), , которые помогают другим белкам как в сворачивании, так и в том, чтобы оставаться свернутыми (Рисунок 2.40). Белки теплового шока экспрессируются в ответ на повышенные температуры или другие стрессы. Некоторые белки вообще никогда не сворачиваются в клетках, кроме как с помощью шаперонов, которые либо изолируют отдельные белки, чтобы их укладка не прерывалась взаимодействиями с другими белками, либо помогают разворачивать неправильно свернутые белки, позволяя им повторно складываться в правильную нативную структуру. Эта функция имеет решающее значение для предотвращения риска осаждения в нерастворимые аморфные агрегаты.

Рисунок 2.40 Денатурация белка. На рисунке (1) изображен правильно свернутый интактный белок. На этапе (2) к системе подводится тепло, превышающее порог поддержания внутримолекулярных белковых взаимодействий. На этапе (3) показан развернутый или денатурированный белок. Цветные области денатурированного белка соответствуют окрашенным участкам природного свернутого белка, показанного на (1).

Схема предоставлена: Scurran15

К внешним факторам, участвующим в денатурации белка или нарушении нативного состояния, относятся температура, внешние поля (электрические, магнитные), скученность молекул и даже ограничение пространства, которые могут иметь большое влияние на сворачивание белков.Высокие концентрации растворенных веществ, экстремальные значения pH, механические силы и присутствие химических денатурирующих веществ также могут способствовать денатурации белка. Эти отдельные факторы вместе классифицируются как стрессы. Показано, что шапероны существуют в возрастающих концентрациях во время клеточного стресса и помогают правильному сворачиванию возникающих белков, а также денатурированных или неправильно свернутых.

При некоторых условиях белки не будут сворачиваться в свои биохимически функциональные формы.Температура выше или ниже диапазона, в котором, как правило, живут клетки, вызовет разворачивание или денатурирование термически нестабильных белков (вот почему кипячение делает яичный белок непрозрачным). Однако термостабильность белков далеко не постоянна; например, были обнаружены гипертермофильные бактерии, которые растут при температурах до 122 ° C, что, конечно, требует, чтобы их полный набор жизненно важных белков и белковых ансамблей был стабильным при этой температуре или выше.

Гидолиз

Гидролиз — это разрушение последовательности первичного белка путем добавления воды для преобразования отдельных мономерных звеньев аминокислот (Рисунок 2.41).

Рисунок 2.41 Гидролиз белков. В реакции гидролиза вода добавляется через амидную связь, включающую группу -ОН с карбонильным углеродом и реформируя карбоновую кислоту. Водород из воды преобразовывает амин.

Белки участвуют во многих клеточных функциях. Белки могут действовать как ферменты, которые увеличивают скорость химических реакций. Фактически, 99% ферментативных реакций внутри клетки опосредуются белками.Таким образом, они являются неотъемлемой частью процессов создания или разрушения клеточных компонентов. Белки также могут действовать как структурный каркас внутри клетки, помогая поддерживать клеточную форму. Белки также могут участвовать в клеточной передаче сигналов и коммуникации, а также в переносе молекул из одного места в другое. В экстремальных обстоятельствах, таких как голодание, белки также могут использоваться в качестве источника энергии внутри клетки.

вернуться к началу

2.7 Каталожный номер

OpenStax, Белки. OpenStax CNX. 30 сентября 2016 г. http://cnx.org/contents/bf17f4df-605c-4388-88c2-25b0f000b0ed@2.

Файл: Хиральность руками.jpg. (2017, 16 сентября). Wikimedia Commons, бесплатное хранилище мультимедиа . Получено 17:34, 10 июля 2019 г. с сайта https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File:Chirality_with_hands.jpg&oldid=258750003.

авторов Википедии. (2019, 6 июля). Цвиттерион. В Википедия, Бесплатная энциклопедия .Получено 21:48, 10 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Zwitterion&oldid=9721

.

авторов Википедии. (2019, 8 июля). Абсолютная конфигурация. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено в 15:28, 14 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Absolute_configuration&oldid=

2423

.

Структурная биохимия / фермент / активный сайт. (2019, 1 июля). Викиучебники, бесплатный учебник, проект . Получено 16:55, 16 июля 2019 г., с сайта https: // en.wikibooks.org/w/index.php?title=Structural_Biochemistry/Enzyme/Active_Site&oldid=3555410.

Структурная биохимия / Белки. (2019, 24 марта). Викиучебники, бесплатный учебник, проект . Получено в 19:16, 18 июля 2019 г., с сайта https://en.wikibooks.org/w/index.php?title=Structural_Biochemistry/Proteins&oldid=3529061.

Fujiwara, K., Toda, H., and Ikeguchi, M. (2012) Зависимость склонности аминокислот к α-спирали и β-слою от общего типа складчатости белка. BMC Структурная биология 12:18.Доступно по адресу: https://bmcstructbiol.biomedcentral.com/track/pdf/10.1186/1472-6807-12-18

авторов Википедии. (2019, 16 июля). Кератин. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено 17:50, 19 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Keratin&oldid=

8340

.

авторов Википедии. (2019, 13 июля). Альфа-кератин. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено в 18:17, 19 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php? title = Альфа-кератин & oldid =

7410

Инициатива открытого обучения. (2019) Покровные уровни организации. Университет Карнеги Меллон. В анатомии и физиологии. Доступно по адресу: https://oli.cmu.edu/jcourse/webui/syllabus/module.do?context=4348

0020ca6010f804da8baf7ba.

авторов Википедии. (2019, 16 июля). Коллаген. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено в 03:42, 20 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Collagen&oldid=9954

.

авторов Википедии.(2019, 2 июля). Россманн фолд. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено в 16:01, 20 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Rossmann_fold&oldid=8788

.

авторов Википедии. (2019, 30 мая). Ствол ТИМ. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено в 16:46, 20 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=TIM_barrel&oldid=899459569

.

авторов Википедии. (2019, 16 июля). Сворачивание белков. В Википедия, Бесплатная энциклопедия .Получено 18:30, 20 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Protein_folding&oldid=

4145

.

авторов Википедии. (2019, 11 июня). Глобулярный белок. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено 18:49, 20 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Globular_protein&oldid=